计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。生物化学作业2_百度文库
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资料评价：
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蛋白质化学
来源：& 作者：]
第三章& 蛋白质化学
一、知识要点
1．掌握蛋白质元素组成和氨基酸组成的特点。熟悉蛋白质酸水解、碱水碱、酶水解的方法和特点。
2．掌握蛋白质中常见氨基酸的结构特点、分类方法, 熟记20种氨基酸的结构特点，三字母符号和单字母符号，了解蛋白质中不常见的氨基酸和非蛋白质氨基酸的典型例子及其作用。
3．掌握氨基酸的酸碱化学，具备计算各种氨基酸等电点的能力，具备利用Handerson- Hasselbalc公式计算氨基酸溶液中各种离子比例或浓度的能力。掌握用甲醛滴定法测定氨基酸含量的方法。
4．掌握氨基酸α-氨基参加的各种反应及用途；α-羧基参加的各种反应及其用途；α-氨基和α-羧基共同参加的反应及其用途；熟悉R基参加的一些重要反应及其用途。
5．掌握氨基酸的立体化学和旋光性，熟记芳香族氨基酸的最大紫外吸收峰，了解核磁共振在氨基酸结构研究中的作用。
6．掌握用纸层析、离子交换层析、高效液相色谱（HPLC）分离和分析氨基酸的基本原理。
7．熟记蛋白质分类的常用方法和蛋白质的生理功能。
8．掌握肽键的结构特点和肽类的有关概念，熟悉肽类的物理和化学性质，具备计算短肽链等电点和净电荷量的能力。熟悉活性肽的种类和典型例子。
9．熟悉多肽链氨基酸序列测定的基本方法。包括N-末端和C-末端分析的常用方法；二硫桥断裂的方法；氨基酸组成分析的方法；肽链部分分解的方法；肽段氨基酸序列的测定方法；肽段拼接的方法；确定二硫桥位置的方法。具备利用实验数据推测短肽链氨基酸序列的能力。
10．熟悉同源蛋白质物种差异与生物进化的关系。
11．熟悉肽链人工合成的基本方法。
12．了解研究蛋白质空间结构的常用方法。
13．掌握维持蛋白质三维结构的作用力。
14．掌握酰胺平面及相关概念，熟悉拉氏构象图。
15．掌握蛋白质二级结构的含义， -折叠片、-凸起、无规卷曲等二级结构元件的结构特点，熟悉 -角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋白和肌动蛋白等纤维状蛋白的结构特点。
16．掌握超二级结构和结构域的概念和主要的结构类型。
17．掌握球状蛋白三级结构的特征。熟悉膜蛋白的结构特点。
18．掌握蛋白质变性和复性的有关概念和蛋白质折叠的基本规律，了解预测蛋白质空间结构的基本方法。
19．掌握蛋白质四级结构的含义，四级结构的主要特点，及四级缔合在结构和功能方面的优越性。
20．熟悉肌红蛋白质和血红蛋白的结构和功能。理解协同效应，Hill系数，Bohr效应，BPG作用的机制、熟悉常见的血红蛋白分子病。
21．熟悉免疫球蛋白的结构特点、类别和作用，了解抗原-抗体沉淀反应、ELISA、免疫印迹测定（Western blot）、单克隆抗体制备等免疫生化分析方法的基本步骤。
22．熟悉肌肉收缩的分子机制。
23．掌握蛋白质等电点的概念及等电点在蛋白质研究工作中的意义。
24．熟悉测定蛋白质相对分子质量的常用方法，具备利用实验数据计算蛋白质相对分子质量的能力。
25．掌握利用沉淀法、凝胶过滤法、离子交换层析法、亲和层析法、快速液相层析法、PAGE法、IES法、IES-PAGE双向电泳法等方法分离分析蛋白蛋的基本原理和基本步骤，熟悉测定蛋白质含量的常用方法。
二、习题解析
1.甘氨酸的pK-COOH = 2.34,pK-NH2=9.6,它的pI为
A.11.94&&& &&B.7.26&&& &&C.5.97&&& &&D.3.63&&& &&&E.2.34
[评析] 氨基酸含有碱性的氨基和酸性的羧基，具有两性解离的特性。在某种pH环境中，氨基酸的酸性基团和碱性基团解离度相等，成为兼性离子。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点。甘氨酸的R基无解离基团，其pI的计算方法为：
pI=1/2(pK-COOH+ pK-NH2)=1/2(2.34+9.6)=5.97。
2.下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的？
A.酪氨酸和苯丙氨基酸都含有苯环&& &&&B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基
C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸&& &&&D.脯氨酸和酪氨酸都是极性氨基酸
E.组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸
[评析] 题中所列氨基酸均有重要结构特点。由于脯氨酸是非极性氨基酸，所以，选项D是错误的。
3.测定小肽氨基酸序列的最好方法是
A.2，4-二硝基氟苯法（FDNB法）&& &&&B.二甲氨基萘磺酰氯法（DNS-CL法）
C.氨肽酶法&& &&&&D.苯异硫氰酸法（PITC法）&& &&&E.羧肽酶法
[评析] 测定小肽氨基酸序列最好的方法是苯异硫氰酸法。此法的最大优点是苯异硫氰酸和肽链N端的 -氨基反应后形成苯硫氨甲酰肽（PTC-肽），然后在酸性条件下，N端的苯硫氨甲酰氨基酸（PTC-氨基酸）环化形成苯硫乙内酰脲衍生物（PTH-氨基酸）并从肽链上脱落下来，而肽链的其余部分保持完整，又可重复上述的反应。蛋白质顺序仪就是根据这一原理设计制造的。
4.下列有关 -螺旋的叙述哪个是错误的？
A.分子内的氢键使-螺旋稳定
C.疏水作用使-螺旋是二级结构的一种类型
E.脯氨酸和甘氨酸残基使 -螺旋中断
[评析] -螺旋的空间排列减小了R基团之间不利的空间效应。疏水作用对-螺旋。
5.下列关于蛋白质结构的叙述哪些是正确的？
A.二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用
B.球状蛋白质在水溶液中，带电荷的氨基酸侧链趋向于排列在分子的外面
C.蛋白质的一级结构决定高级结构&& &&&&D.氨基酸的疏水侧链很少埋在蛋白质分子的内部
[答案] A，B，C
[评析] 蛋白质的一级结构决定高级结构。二硫键在稳定蛋白质构象方面起重要作用。带电荷的氨基酸侧链有暴露于蛋白质分子表面的趋势，而疏水侧链则有埋于蛋白质分子内部的趋势。
6.一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。
[答案] 错。
[评析] 酸水解时色氨酸被破坏，羟基氨基酸部分被破坏，谷氨酰胺和天冬酰胺分别转变成谷氨酸和天冬氨酸，胱氨酸转变成半胱氨酸，且半胱氨酸与茚三酮不发生颜色反应。
7.球状蛋白折叠形成疏水核心时，伴随着多肽链熵的增加。
[答案] 错。
[评析] 蛋白质折叠形成疏水核心时，肽链的熵减少，环境的熵增加。
8.某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。
[答案] 对。
[评析] 该蛋白质在pH6时向阳极移动，说明其带有净负电荷，根据等电点的定义，只有pI－pH为负值时，蛋白质才可能带净负电荷，说明该蛋白质的pI小于6。
9.将下列物质配制成0.1mol/L的水溶液，分别计算其pH。（a）甘氨酸盐酸盐；（b）等电甘氨酸；（c）甘氨酸钠盐。
[解答]（a）甘氨酸盐酸盐实为二元酸，由于羧基的酸性（K）比荷电的氨基（p ）强得多，其溶液的pH几乎完全决定于羧基解离程度。
&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&
y=[AA0]=[H+]，则& 0.1－y=[AA+]，&&&&&&&&&&&&& Ka1=
由于羧基接近氨基，该羧基酸性比醋酸羧基强，分母中的y不能略去。
4.57×10-4－4.57×10-3y=y2，或 y2+4.57×10-3y－4.57×10-4=0
式中，a=2，b=4.57×10-3，c= －4.57×10-4，解出y可得：[H+]=1.92×10-2mol/L，pH=1.72
因此，甘氨酸盐酸盐在0.1 mol/L溶液中解离19.2%。
（b）等电甘氨酸是多元酸的中间离子，其溶液的pH基本上与该离子的浓度无关，可从该离子两侧的pKa值计算出来，即
&&&&&&&&&&&& &&&&&&&&&&&
&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&&& &&&&&&&&&&pH=5.97
观察为什么pH是pKa2和pKa1的平均值是很容易的。pI定义为主要离子形式为AA0时溶液的pH，而且存在的任何微小浓度的AA+时都由相等浓度的AA-所抵消。我们知道
将[AA0]代入：
&&&&&&&&&&&&&&&&&& 或
由于[AA+]=[AA-]，所以：
（c）甘氨酸钠是二元碱，末解离的氨基和羧酸离子都可接受水的一个质子。但是，由于氨基的碱性比羧酸离子强得多，溶液的pH几乎完全决定于氨基的解离程度，我们可以通过计算每个基团的Kb值来检查碱的相对强度。对于氨基，
对于羧酸离子，
由于甘氨酸钠的浓度远大于Kb1，我们可以把y从分母中略去。
&& y2=3.98×10-6， y=1.995×10-3
[OH-]=1.995×10-3mol/L≌2×10-3 mol/L， [H+]=Kw/[OH-]=1×10-14/2×10-3=5×10-12
pH=log（1/[H+]）=log（1/5×10-12）=log2×1011， pH=11.3
[评析] 解答本题需要深入理解酸碱理论，掌握氨基酸的盐酸盐、等电氨基酸、氨基酸的钠盐溶于水后，氨基和羧基解离的规律。解题方法对于利用甘氨酸，组氨酸等氨基酸配制缓冲液有重要的应用价值。
10.已知赖氨酸三个可解离基团α-COOH, α-NH3+ 和ε-NH3+分别为2.18、8.95、和10.53，在pH9.0时，计算氨基酸的两性离子、阳离子以及阴离子所占的比例。
[解答] 赖氨酸有三个可解离的基团：
&（lys2+）&&&&&&&&&&&&&&&&& （lys+）&&&&&&& &&&&&&&&（lys±）&&&&&&&&&&&& （lys-）&
& 根据Genderson-Hasselbalch方程：
&&&&&& &&&&&&&&&&&
亦即：&&&&&&&& &&& ＝106.82＝6.61×106
同理推导出：&&& ＝2.95×10－2
因为：[Lys2+]+[Lys+]+[Lys ]+[Lys-]=100%
即：[Lys+]/6.61×106+[Lys+]+1.12[Lys+]+2.95×10-2×1.12[Lys+]=100%
[Lys+](1/6.61×106+1+1.12+0.033)=100%& 得：[Lys+]=100%/2.153=46.45% ；
[Lys2+]=[Lys+]/6.61×106=46.45%/6.61×106=7×10-6% ；
[Lys ]=1.12[Lys+]=1.12×46.45%=52% ；
[Lys-]=2.95×10-2[Lys ]=2.95×10-2×52%=1.53%
由此可见，在pH 9.0时，[Lys2+]含量甚微，可以忽略不计，[Lys+]占46.45％，[Lys ]为52％，[Lys-]为1.53％，整个分子带部分正电荷。
[评析] Henderson-Hasselbalch方程式对于进行pH的有关计算和配制缓冲溶液有重要意义。同时，解答本题有助于深入了解在一定pH的水溶液中，氨基酸的各种解离形式所占的比例，计算在一定pH下，一定浓度的氨基酸溶液中，各种解离形式的含量。有助于深入理解在计算酸性氨基酸和碱性氨基酸的pI时，为什么只选择其中的两个pKa值。从本题的结果可以看出，在溶液的pH等于某氨基酸的pI时，以净电荷为零的解离形式为中心，第二级解离生成的解离形式含量极低，所以，计算氨基酸的pI时，相应的pKa值可忽略不计。
11.计算pH4.5时谷氨酸的平均净电荷。
[解答] 将Henderson-Hasselbalch方程重排：
即：&&&&&&&&&&
如果规定 代表该基团以酸形式存在的分数，
因此，如果该基团以阳离子酸形存在（例如），那么 代表以正电荷存在的分数：
当pH&&p代表不带电荷（-COOH）的部分，那么带电荷的分数是：
在这种情况下，当pH&&p2单位以上，那么该基团可以考虑为完全质子化。已知谷氨酸=2.19，=4.25，=9.67，根据上面推导出的计算式，在pH4.5时三个基团所带的净电荷分别为：-COOH为C0.67，为+1。该分子平均净电荷为C0.67。
[评析] 应用Henderson-Hasselbalch方程计算氨基酸和短肽等两性离子的平均净电荷，对于利用离子交换层析或电泳法分离分析氨基酸等两性物质有良好的应用价值。这里的平均净电荷可理解为溶液中的分子带电荷的比例，如本题中的C0.67可以理解为溶液中有67%的分子带有1个负电荷。
12.根据以下实验结果推断一多肽链的氨基酸序列：（1）酸水解测出的氨基酸组成：为Ala2,Arg, Lys2,Met,Phe, Ser2；（2）羧肽酶A水解最先得到氨基酸为Ala.；(3) 胰蛋白酶水解得四个肽段，其氨基酸组成如下：①Ala,Arg& ②Lys,Phe,Ser &③Lys& ④Ala,Met,Ser；（4）溴化氰水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：①Ala,Arg ,Lys2, Met, Phe,Ser& &②Ala, Ser。(5) 嗜热菌蛋白酶水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：①Ala,Arg , Ser&& ②Ala,Lys2, Met, Phe, Ser。（中国科学技术大学1999年考研题）
[解答] 从（1）可知该肽为九肽；从（2）可知其C端为Ala；从（2）（3）和胰蛋白酶的专一性可知如下肽段：（A）Ala- Arg& （B）（Phe, Ser）-Lys& (C) Lys& &(D)（Met,& Ser）- Ala；从（4）和（2）可知：（E）…Met-Ser- Ala；从（5）和嗜热菌蛋白酶的专一性可知：（F）…Phe-（Ala，Lys，Met, Ser）；从（E）和（F）可知：（G）…Phe- Lys- Lys-Met- Ser- Ala；
从（A）（B）（G）可知该肽的氨基酸序列为Ala- Arg- Ser- Phe- Lys- Lys- Met-Ser-Ala
[评析] 利用肽链的特异性水解等实验的结果推断短肽氨基酸序列，在氨基酸序列分析的早期阶段发挥过重要作用。现阶段肽序列的分析多采用自动化的肽序列分析仪，但练习传统的推断方法有助于掌握相关的基础知识，对于锻炼分析问题的能力也有好处。
13.按照球状蛋白质在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构的一般规律，回答下列问题：（1）Val,Pro,Phe,Asp,Lys,Ile和His中哪些氨基酸侧链位于分子内部？哪些氨基酸侧链位于分子外部？（2）为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala？（3）虽然Ser,Thr,Asn和Gln是极性的，为什么它们有时会位于球状蛋白质的分子内部？（4）为什么在球状蛋白质分子的内部和外部均能找到Cys(半胱氨酸)？
[解答] （1）因为Val,Pro,Phe和Ile是非极性氨基酸，所以它们通常位于分子内部。因为Asp,Lys和His是极性氨基酸，所以它们通常位于分子外部。（2）因为Gly和Ala的侧链都比较小，疏水性不强，所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。（3）因为Ser,Thr,Asn和Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们可以位于球状蛋白质分子内部。（4）在球状蛋白质的内部找到Cys，是因为两个Cys时常形成二硫键，这样就中和了Cys的极性。
[评析] 解答本题需要掌握球状蛋白质折叠与氨基酸R基结构的关系，理解蛋白质形成三维结构的基本规律。
14.现有四种人工合成的多肽：（1）多聚甘氨酸；（2）多聚谷氨酸；（3）多聚亮氨酸；（4）多聚脯氨酸。分析它们在中性pH下不可能或可能形成什么构象？
[解答] 由于肽键结构为一刚性平面，主链构象仅由Cα1－C和N－Cα2的相对角度（二面角Φ和Ψ）决定。4种多肽均由1种氨基酸组成，二面角相等，所以在一定条件下均可以获得有规则重复构象。其中大的侧链基团的空间位阻会极大地限制Φ和Ψ，故可能采取螺旋构象，否则为比较伸展的构象。根据上述分析推测：（1）甘氨酸的侧链基团是氢原子，不能像其他侧链基团那样制约二面角，因此多聚甘氨酸的构象可能是比较伸展的和易变的，不可能为螺旋构象。若形成-折叠构象。（2）多聚谷氨酸的侧链有较高的位阻效应，这大大限制了Φ和Ψ，使得Φ和Ψ所取的角度有利于-螺旋的稳定性。（3）多聚亮氨酸的侧链有较高的位阻效应，限制了Φ和Ψ，且不存在静电斥力，使得Φ和Ψ所取的角度有利于-螺旋，但是由于其侧链的高位阻效应，极大限制Φ和Ψ，因此可能形成另一类螺旋。
[评析] 解答本题需要深入理解氨基酸 -基结构与形成蛋白质三维结构的关系，这些规律对根据氨基酸序列推测肽链的二级结构有重要意义。
15.结合肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，简述动物体内的氧从肺中转运到肌肉中的过程。肺泡中的p（O2）为100 torr，肌肉的毛细管p（O2）为20 torr，p50=26torr。血红蛋白在肺泡中的Y值是0.97，在肌肉的毛细管中的Y值是0.25。肌红蛋白的p50=2torr。
[解答] 肌红蛋白是单亚基的氧结合蛋白，它的氧合曲线是双曲线。血红蛋白是含有4个亚基的氧结合蛋白，亚基间存在协同效应，它的氧合曲线是S形曲线。血红蛋白在肺泡中的氧饱和度Y是0.97，因此肺泡中的血红蛋白能大量地结合氧，并且将氧运到肌肉组织中。在肌肉毛细血管中，血红蛋白的氧分数饱和度Y是0.25，大量释放氧，氧的释放量 是0.72。肌肉毛细血管中的肌红蛋白的p50=2torr，可以高度结合血红蛋白释放的氧。
[评析] 肌红蛋白和血红蛋白结构和功能的关系已得到深入的研究，是蛋白质结构、功能和生理作用相适应的典型例子，掌握动物体内氧转运的过程，对于理解蛋白质结构和功能的关系有重要意义。
16.每分子人细胞素C含有18个赖氨酸。100g细胞色素C完全水解得到18.7g的赖氨酸。求细胞色素C的相对分子质量。
[解答] 根据组分的百分含量求蛋白质的最低相对分子质量可按下式计算：
最小相对分子质量=
细胞色素c的相对分子质量=最小相对分子质量18=12300。这一结果与用物理方法测定的结果很接近。
[评析] 根据组分的百分含量求蛋白质的相对分子质量，是测定蛋白质相对分子质量的方法之一，在蛋白质结构的研究中有一定的应用价值。
17.请根据下面的信息确定蛋白质的亚基组成：①用凝胶过滤测定，相对分子质量是；③在2-巯基乙醇存在下用SDS-PAGE测定，相对分子质量是。
[解答] 凝胶过滤分离的蛋白质处在未变性的状态，在一般的层析条件下，蛋白质可以维持其四级结构。如果被测定的蛋白质的分子形状接近球形，所测定的相对分子质量是较准确的。SDS-PAGE测定蛋白质的相对分子质量只是根据它们的大小。但这种方法能破坏寡聚蛋白质亚基间的非共价作用力，使亚基解离。在这种情况下，所测定的是亚基的相对分子质量。如果有2-巯基乙醇存在，则能破坏肽链内或肽链间的二硫键。在这种情况下进行SDS-PAGE，测定的是肽链的相对分子质量。根据题中给出的信息，该蛋白质的相对分子质量是）组成，每个亚基由两条肽链（）借二硫键连接而成。
[评析] 凝胶过滤和SDS-PAGE是测定蛋白质相对分子质量最常用的两种方法，二者结合对于推断蛋白质的亚基组成有重要意义。解答本题需要掌握用凝胶过滤法和SDS-PAGE测定蛋白质相对分子质量的特点，掌握推断蛋白质亚基组成的基本方法。
18.一个蛋白质混合物含有下面几种不同的组分：a Mr=12000，pI=10；b Mr=62000，pI=4；c Mr=28000，pI=7；d Mr=9000，pI=5；不考虑其他因素，分别指出在下述情况下被洗脱的顺序。①用DEAE-纤维素柱层析时，以逐渐增高洗脱液的盐浓度方式进行洗脱。②用SephadexG-50凝胶柱层析分析。
[解答] ①DEAE-纤维素是一种常用的阴离子交换剂。在分离蛋白质样品之前，先用较低的离子强度和pH为8的缓冲液平衡，蛋白质样品也溶于同样的缓冲液中。在这样的条件下，DEAE-纤维素大部分解离，并且带固定的正电荷。蛋白质样品中各组分带净正电荷越多，与DEAE-纤维素的结合力越强。另外，当升高洗脱液的阴离子浓度时，被分离组分与DEAE-纤维素的结合力降低。由上所述，该蛋白质混合物各组分被洗脱下来的先后顺序是：a＞c＞d＞b。②Sephadex是葡聚糖凝胶，它是具有不同交联度的网状结构，其颗粒内部的孔径大小可以通过控制交联剂与葡聚糖的比例来达到，已有不同型号的葡聚糖凝胶用于不同物质的分离。用它作为填充料制成层析柱，当蛋白质混合样品随洗脱液向下流动时，比凝胶颗粒内孔径大的蛋白质分子不能进入凝胶网格内，被排阻在凝胶颗粒的外部；比凝胶颗粒内孔径小的蛋白质分子能进入凝胶网格内部。其结果是，分子大的蛋白质随着洗脱液直接从柱上流出，分子比较小的蛋白质则因走了许多“弯路”而被后洗脱下来。分子愈小，“弯路”走得愈多，洗出的速度愈慢。根据这一原则，上述蛋白质混合物从SephadexG-50洗脱出的顺序是：b＞c＞a＞d。
[评析] 解答本题需要掌握离子交换柱层析和凝胶柱层析是分离蛋白质的基本原理和基本方法。除本题列出的DEAE-纤维素外，目前更常用的阴离子交换填料是DEAE-SepharosFF，更常用的凝胶过滤填料是机械性能更好的Sephacryl或Superdex.等。
19.若不考虑pH对蛋白质空间结构的影响，下列蛋白质的混合物在什么pH值时电泳，分离最为有效？（1）血清清蛋白和血红蛋白；（2）肌红蛋白和胰凝乳蛋白酶原；（3）卵清蛋白、血清清蛋白和脲酶。
[解答]（1）血清清蛋白pI=4.9，血红蛋白pI=6.8，（4.9+6.8）/2=5.85，在pH5.85时电泳，将样品点在中间，血清清蛋白向阳极移动，而血红蛋白向阴极移动，分离最为有效。(2)肌红蛋白pI=7.0，胰凝乳蛋白酶原pI=9.5，（7.0+9.5）/2=8.25，在pH8.25时电泳，样品点在中间，肌红蛋白向阳极移动，胰凝乳蛋白酶原向阴极移动，分离最为有效。（3）卵清蛋白pI=4.6，血清清蛋白pI=4.9，脲酶pI=5.0。在pH4.9时电泳，样品点在中间，血清清蛋白留在原点，卵清蛋白向阳极移动，脲酶向阴极移动，分离最为有效。
[评析] 用电泳法分离蛋白质时，选择pH通常考虑两个因素，其一，使欲分离组分所带的净电荷差别较大，其二，不宜用过高或过低的pH，否则，会引起蛋白质变性，还会使欲分离组分净电荷的相对差距缩小。本题在不考虑蛋白质变性的前提下，选择了使组分间净电荷差别较大的pH，符合选择pH的一般原则。
20. 氨基酸残基的平均分子量为120。某多肽链的一些区段为折叠，若该多肽链的相对分子质量为240000，当-构象区段连续线性排列时，其长度为-螺旋的百分比。（中国科学技术大学2002考研题）
[解答] 氨基酸残基的平均相对分子质量为120（有的按110计算），所以氨基酸残基数为：=2000。已知折叠构象中，每个氨基酸残基上升的高度为0.35nm（有的按0.36计算）。设此多肽链中折叠的氨基酸残基数为2 000－x。根据题意可得：
0.15x+0.35(2000－x)=5.06×10-5×107， 0.15x+7 000－0.35x=560， x=970
[评析] 解答本题需要掌握-折叠结构的基本数据，熟悉相关的计算方法。
（一）名词解释
1．兼性离子（zwitterion）；& &2.等电点（isoelectric point,pI,陕西师范大学考研题，南京师范大学2002年考研题）；& &3.构象(conformation，苏州大学2001年考研题）；& &&&&&&4.别构效应(allosteric effect，汕头大学2000年考研题）；& 5.蛋白质的一级结构（Primary structure of protein,第四军医大学考研题）；& &6.蛋白质的二级结构（secondary structure of protein，山东医科大学考研题）；& &7.超二级结构(super-secondary structure，青岛海洋大学2000年考研题）； &&&8.-pleated sheet，河北医科大学考研题）；&&& 9.-helix，中国科学院南海海洋研究所2001年考研题）；&& 10.结构域（structural domain,domain，华中师范大学1999年考研题，中国协和医科大学2002年考研题）；&& 11. 蛋白质的三级结构（tertiary stracture of protein）；&&&&&&&&& 12.蛋白质的四级结构（quaternary structure of protein）&& 13.肽平面（peptide plane,福建师范大学2002年考研题）； &&14.谷胱甘肽(glutathione，GSH，青岛海洋大学2000年考研题）；&& 15.Edman 降解法（Edman degradation）；&&& 16.模序（motif）；&&& 17.蛋白质的变性作用(denaturation of protein，青岛海洋大学2000年考研题)； 18. 双缩脲反应(biuret &reaction，四川大学2001考研题）；&& 19. 茚三酮反应(ninhydrin reaction，中国科学院武汉病毒研究所2002年考研题）；&&& 20.疏水作用（hydrophobic interaction）；21.Bohr 效应（Bohr effect）；&& 22.抗原决定族（antigenic determinant）或表位（epitope）；&& 23.半抗原（half-antigen,hapin）；&& 24.多克隆抗体（polyclonal antibody）和单克隆抗体（monochonal antibody）；&& 25.western印迹（western blot）；&& 26.亲和层析（affinity chromatography）； &&&27. 凝胶层析(gel chromatography，西北大学2002年考研题）；&& 28. 分子伴侣（molecular chaperone）；&& 29.盐溶与盐析(salting in and salting out，四川大学2002年考研题，哈尔滨师范大学2000年考研题）；&&& 30.透析（dialysis）；&&& 31.等电聚焦（isoeletric focusing,IEF）；&& 32.SDS-PAGE；&&&&&&&&& 33.双向凝胶电泳（two dimensional gel electrophoresis）；&& 34.蛋白质修饰（Protein modification）；
（二）填充题
1．氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在（陕西师范大学考研题，南京师范大学2000年考研题）。
2．在生理条件下（pH7.0左右），蛋白质分子中的_______侧链和________几乎完全带正电荷，但是________侧链则带部分正电荷。
3．组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(α-NH3+)值是9.17，它的等电点是__________。
4. Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9，82，其pI等于________。（南开大学1999年考研题）
5. 按照R-基团的极性可把氨基酸（-OOC-CH-NH2-）分为几类，用代码依R基的极性把下述的氨基酸分类：（1）丝氨酸 （2 ）丙氨酸 （3） 缬氨酸 （4） 苯丙氨酸 （5）酪氨酸 （6） 谷氨酰胺 （7）精氨酸 （8）谷氨酸 （9）天冬氨酸在。pH=7下：R基无极性（疏水的）________；有极性，但R基无电荷________；R基有负电荷（酸性的）________；R基有正电荷（碱性的）________。（中国科学院水生生物研究所2001年考研题）
6. 属于天然碱性氨基酸有________、________和________。（西北大学2002年考研题）
7．在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。其中_______的摩尔吸光系数最大。（中国科学院水生生物研究所2001年考研题，南京师范大学2002年考研题）
8 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。（四川大学2000年考研题）
9. 实验测得一蛋白质样品中含氮量为12.89%，该样品的蛋白质含量为________。（福建师范大学1999年考研题）
10. 低浓度的中性盐可以增强蛋白质的溶解度，这种现象称为________，而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度下降，这种现象称为________。（汕头大学年考研题，湖北大学2000年考研题）
11．在氨基酸的含量分析中，可以先用__________法分离氨基酸，再用_________显色法进行定量分析。
12．脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生_________色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生_________色的物质。（中国科学技术大学1999年考研题）
13．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。
14. SФrensen甲醛滴定法是根据氨基酸存在于1mol/L________时，滴定终点由pH12左右移至9附近，即________变色区域。（汕头大学1999年考研题）
15．除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子(陕西师范大学考研题)
16．_________氨酸脱羧基可以生成r-氨基丁酸，________氨酸脱羧基可以生成 -丙氨酸。
17．蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。
18. 研究表明：肽也有构象，如脑啡肽是一个五肽，它具有________构象，但肽的构象易变，在稳定性上远不如蛋白质构象。（中国科学院水生生物研究所2001年考研题）
19 .α-螺旋是肽链负性大的氮原子和第________个氨基酸残基辅电性大的羧基上的氧原子之间形成的氢键而稳定。（中国科学技术大学1999年考研题）
20. 多肽链在形成α-螺旋后，其肽主链上所有的羧基氧和氨基氢都参与了链内________形成，故此构象相当稳定。（中国科学院水生生物研究所2001年考研题）
21 .β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽键之间的肽键形成________来维持。（中国科学技术大学1999年考研题）
22. 亚基是具________级结构的蛋白质分子结构单位，但不是独立的________单位。亚基之间通过________相互作用组成蛋白质分子。（南开大学1999年考研题）
23. 蛋白质分子的二级结构和三级结构之间还常有两种组合称为________和________，它们可以充当三级结构组合配件。（青岛海洋大学2001年考研题）
24 .肽和蛋白质特有的颜色反应是________。（青岛海洋大学1999年考研题）
25．谷胱甘肽在细胞内有很强的_________作用，其主要功能基团是_________，第一个肽键是由谷氨酸的_______-羧基与半胱氨酸的氨基组成的。
26．在糖蛋白中，糖可与蛋白质的________、________、________或_______残基以O-糖苷键相连，或与_______残基以N-糖苷键相连。
27．用氧化法拆开蛋白质分子中二硫键的常用试剂为______；用还原法拆开蛋白质中二硫键的常用试剂为________或________。
28．在蛋白质分子中相邻氨基酸的β-碳原子如具有侧链，会使α螺旋不稳定。因此当_______、 _________和_________三种氨基酸相邻时，会破坏 螺旋。
29．蛋白质的荧光主要来自_________氨酸和________氨酸。
30．在 螺旋中C=O和N―H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为_______，每个氨基酸残基使螺旋轴上升______，并沿轴旋转______度。
31. 蛋白质中α螺旋是______，每圈螺旋含______个氨基酸残基，螺距为______nm。α螺旋的偶极距由螺旋的______末端指向_____末端。（中国科学院中国科技大学2003年考研题）
32．胶原蛋白是由________股肽链组成的超螺旋结构大分子蛋白质，并含稀有的_______与________残基，它们是在翻译后经_______作用加工而成的。
33．膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同，可分为__________与_________两类。
34．免疫球蛋白G是由________条肽链组成的，肽链之间由_________键连接，每条肽链的N端为_______区，是识别特殊抗原的活性区域，C端部分为_______区。
35．一条肽链：Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解，可得到_______个肽段，肽经溴化氰（CNBr）处理后，在_________残基右侧的肽键被裂解，裂解后该残基变成__________，羧肽酶B专一性地水解蛋白质羧基端的_______氨基酸。
36 .肽段的氨基酸顺序测定主要使用Edman化学降解法，该反应可分为________、环化断裂反应和________三步。（汕头大学年考研题）
37．蛋白质为两性电解质，在酸性溶液中带__________电荷，在碱性溶液中带________电荷。当蛋白质的净电荷为零时，溶液的pH值称为________。
38．DEAE纤维素是一种________离子交换剂，CM纤维素是一种________离子交换剂。
39．蛋白质颗粒在电场中移动的速率主要取决于_______的大小和_______量的多少。
40. 在pH6时将一个Ala、Arg、Glu的混合液进行纸上电泳，移向正极的是________，移向负极的是________，留在原处的是________。（福建师范大学1999年考研题）
41．用凝胶过滤法分离蛋白质，相对分子质量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较_______，因此最先流出凝胶柱的蛋白质，其相对分子质量最_______。
42. 电泳法分离蛋白质主要根据蛋白质在某一pH条件下所带电荷不同而达到分离的目的。此外，还与蛋白质的________和________有关。（福建师范大学1999年考研题）
43．血红蛋白的辅基是________，当其中的1个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲合力______，这种现象称________，当CO2或H+浓度增高时，血红蛋白与氧的亲合力_______，这种现象称_________。
44 .镰刀状细胞血红蛋白（HbS）与正常血红蛋白分子的差异只有β6一个残基，前者是________，后者是Glu。红血球被挤扭成镰刀状的主要原因是HbS发生________形成长链。(汕头大学2001年考研题)
45. 镰刀型红细胞贫血病是由于________分子中________亚基的氨基酸组成的微小差异造成的。（中国科学院水生生物研究所2001年考研题）
46．蛋白质变性时空间结构________，而一级结构_________，变性后，蛋白质的溶解度一般会_________，生物学功能________。
47. 世界上首次提出蛋白质变性理论的是________，他是________人。（汕头大学年考研题，青岛海洋大学1999年考研题）
48. 破坏蛋白质胶体溶液而使蛋白质沉淀的两个关键因素是________、________；根据这一原理，请举出两类沉淀蛋白质的化学试剂：________和________ 。（华南师范大学2002年考研题）
49. 稳定蛋白质胶体溶液的因素是________和________。（华中师范大学2001年考研题）
50．凝集素是一类能与_________相互作用的蛋白质。
51．免疫球蛋白G（IgG）含有________条重链，_______条轻链，通过________键联接成Y形结构，每一分子含有_______个抗原结合部位。
52．蛋白质磷酸化是可逆的，蛋白质磷酸化时，需要蛋白_______酶，而蛋白质去磷酸化需要________酶。
53．球状蛋白质形成空间结构时，肽链的熵_________，而环境中水的熵_________。
54 .一般说来，球状蛋白质在其分子内部含有________性氨基酸残基，而在分子外表面含________性氨基酸残基。（汕头大学2000年考研题）
55．常用的肽链N端分析的方法有_______法、________法、________法和_________法。（湖北大学2000年考研题）
56. 常用的肽链C端分析的方法有________法和_________法等。
57. 溴化氢只断裂由________的羧基参加形成的肽键，NH2OH能专一性断裂________之间形成的肽键。（西北大学2002年考研题）
58．多聚L-谷氨酸的比旋光度随pH值改变是因为_______，而L-谷氨酸的比旋光度随pH值改变则是由于________。
59．胰岛的__________细胞分泌的前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去N端的________成为胰岛素原，再经类胰蛋白酶和类羧肽酶的作用失去_________肽，形成具有生物活性的胰岛素。
60. 第一个完成氨基酸序列测定的蛋白质是________，是由Sanger等人于1953年完成的。（湖北大学2000年考研题）
61. 人胰岛素有两条肽链组成，A链含________氨基酸，B链含________氨基酸，AB链间有________对二硫键，________链有________对链内二硫键。（福建师范大学2002年考研题）
62．测定氨基酸含量的常用方法是______显色法，测定蛋白质含量的方法较多，由于蛋白质平均含氮量为_________，可以通过测定样品的含氮量来计算蛋白质的含量，这一方法称______法；由于蛋白质在近紫外区的最大吸收峰在________nm，所以，可以通过测定这一波长的吸光度值来测定蛋白质含量；蛋白质和染料结合后，可以在可见光区测定吸光度来确定其含量，常用的染料为________；蛋白质一般都含有酪氨酸，与________试剂有呈色反应，利用这一反应也可以测定蛋白质的含量。
63. SDS-PAGE测定蛋白质的相对分子质量时，大分子蛋白质泳动的速度一般比小分子蛋白质________。用凝胶过滤色谱的方法测定蛋白质的相对分子质量时，大分子蛋白质保留时间一般比小分子蛋白质________（湖北大学2000年考研题）
64.胰蛋白酶专一性地切断________和________的羧基端肽键。(汕头大学2001年考研题)
（三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）
1．下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转？
A. 丙氨酸&&& B. 甘氨酸&&& C. 亮氨酸&&& D. 丝氨酸&&& E. 缬氨酸
2．下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收？
A. 色氨酸的吲哚环&&& B. 酪氨酸的酚环&&& C. 苯丙氨酸的苯环
D. 半胱氨酸的硫原子& E. 肽键
3. 下列哪种不是芳香族氨基酸（湖北大学2001年考研题）
A Ile&&&&& B Phe&&&&& C Thr&&&&& D Cys
4．关于氨基酸的叙述哪一项是错误的？
A. 酪氨酸和丝氨酸含羟基&&&&&&&& B.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环
C. 亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸&&& D.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸
E. 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基
5 天门冬氨酸是一种（汕头大学1999年考研题）
A. 酸性、非极性氨基酸&&&&&&&&& B. 酸性、极性氨基酸
C. 中性、非极性氨基酸&&&&&&&&& D. 中性、极性氨基酸
6．在pH7时，其R基带有电荷的氨基酸是
A. 缬氨酸&& B. 甘氨酸&& C. 半胱氨酸&&& D. 酪氨酸&&& E. 赖氨酸
7. 在生理条件下下列哪种氨基酸分子带正电荷 （青岛海洋大学2000年考研题）
A 半胱氨酸&&&& B 谷氨酸&&& C 赖氨酸&&&& D 色氨酸&&&& E 缬氨酸
8. 蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是
A. 同型半胱氨酸&& B. 胱氨酸&& C. 甲硫氨酸&& D. 半胱氨酸&&& E. 苏氨酸
9. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是
A. 鸟氨酸&&& B. 羟脯氨酸&&& C. 半胱氨酸&&& D. 甲硫氨酸&&& E. 丝氨酸
10. .每个蛋白质分子必定具有的结构是什么？（中国科学技术大学2002考研题）
A. α-螺旋&&& B. β-折叠&&& C. 三级结构&&&& D. 四级结构
11. 蛋白质分子中引起280nm波长处光吸收的主要成分是（华中师范大学1999年考研题）
A Tyr&&&&& B Trp&&&&& C Phe&&&&& D Pro
12．下列氨基酸中除哪种外都是哺乳动物的必需氨基酸？
A. 苯丙氨酸&& &B. 赖氨酸&& &C. 酪氨酸&& &D. 亮氨酸&& &E. 甲硫氨酸
13．下列哪一种氨基酸侧链基团的pKa值最接近于生理pH值？
A. 半胱氨酸&& &B. 谷氨酸&& &C. 谷氨酰胺&& &D. 组氨酸&& &E. 赖氨酸
14. 甘氨酸的解离常数分别是pK1=2.34和pK2=9.60,它的等电点（pI）是 (汕头大学2001年考研题)
A. 2.34&&&& B. 5.97&& &C. 11.94&&&& &D. 10.77
15. Arg的pK1@=2.17，pK2@=9.04， pK3@=12.48 其pI@等于（南开大学1999年生物化学）
A .5.613&&&&& B. 7.332&&&&& C. 7.903&&&&&& D. 10.76
16. Edman降解法测定氨基酸序列的试剂是（云南大学2003年考研题）
A. DNP&&&& &B. DNS&&& &C. PITC&&&& &D. CNBr
17. 肽键在下列哪个波长具有最大光吸收？
A.215nm&& &&B.260nm&& &&C.280nm&& &&D.340nm&& &&E.以上都不是
18．下列氨基酸中哪些具有分支的碳氢侧链？
A. 缬氨酸&&& &B. 组氨酸&&& &C. 异亮氨酸&&& &D.色氨酸
19．在生理pH值下，下列氨基酸中的哪些带净负电荷？
A. 半胱氨酸&&& &B. 天冬氨酸&&& &C. 赖氨酸&&& &D. 谷氨酸
20．关于蛋白质中L-氨基酸之间形成的肽键，下列哪些叙述是正确的？
A. 具有部分双键的性质&&& B. 比通常的C-N单键短
C. 通常有一个反式构型&&& D. 能自由旋转
21．用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键？
A. 双缩脲反应&&& B. 凯氏定氮&&& C. 紫外吸收&&& D. 茚三酮反应&&& E. 奈氏试剂
22. 双缩脲反应主要用来测定 (汕头大学2001年考研题)
A. 糖&&&&& B. DNA&&&&& C. 肽&&&&& D. RNA
23．Sanger 试剂是
A. 苯异硫氰酸（异硫氰酸苯酯）& &B. 2，4-二硝基氟本&&&& C. 丹磺酰氯
D. 对氯汞苯甲酸辣&&&&& E. -巯基乙醇
24．典型的 螺旋是（湖北大学2001年考研题）
A. 2.610&&&&&& B. 310&&&&&&& C. 3.613&&&&&&& D. 4.015& &&&&&E. 4.416
25. 在生理pH值条件下，具有缓冲作用的氨基酸残基是（汕头大学1999年考研题）
A.Tyr&&&&&&& B.Trp&&&&&&& C.His&&&&&&& D.Lys&&&&&&& E.Gly
26. 蛋白质在一个较宽的生理pH范围内具有缓冲能力，这是由于（湖北大学2001年考研题）
A. 它们的分子量很大&&&&&&& B. 它们含有许多具有不同pK′值的功能基团
C. 它们含有很多的氢键&&&&& D. 氨基酸残基之间有肽键
27.下列氨基酸分子中含有两个不对称碳原子的是
A.Pro&&&&&& B.Tyr&&&&&& C.Ser&&&&&& D.Arg&&&&&& E.Thr
28. 蛋白质的 -螺旋
A.由二硫键形成周期性结构&&& &B.与 片层的构象相同
C.由主链骨架NH与CO之间的氢键维持稳定
D.是一种无规则卷曲&&&&&&&&&& E.可被 巯基乙醇破坏
29 蛋白质的α-螺旋结构 (中国科学院-中国科学技术大学2000年考研题)
A. 多肽链主链骨架C=O氧原子与N-H氢原子形成氢键&
B. 每隔3.6个氨基酸残基上升1圈&&& C. 脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响
D. 每个氨基酸残基沿螺旋中心旋转100°，向上平移0.15nm
30 维持蛋白质分子中的α螺旋主要靠& (汕头大学2001年考研题)
A. 盐键&&& &B. 范德华键&&& &C. 共价键&&& &D. 氢键
31．蛋白质分子中 -螺旋构象的特点是（中国科学技术大学1999年考研题）
A. 靠盐键维持稳定&& &&&B. 肽键平面充分伸展&&&& C. 螺旋中的氢键与长轴垂直&&&
D. 多为左手螺旋&&& E 以上都不是
32．下列哪一个肽链不能形成 -螺旋
A.-Ala-Ile-Asn-Met-Val-Gln&&& B.-Tyr-Trp-Val-Gly-Ala-Asn
C.-His-Trp-Cys-Met-Gly-Ala&&& D.-Asn-Pro-Ala-Met-Tyr-Gln
E.-Lys-Ser-Phe-Ala-Gln-Asn
33. 下列哪种多聚氨基酸，在生理条件下易形成α-螺旋。（西北大学2002年考研题）
A.poly-Val&&&& B. poly-Glu&&&& C. poly-Lys&&&& D. poly-Pro&&&& E. poly-Ala
34．对于 -螺旋的下列描述哪一项是错误的
A.通过主链的氢键维持稳定&&&&&& B.其稳定性与侧链的相互作用有关
C.脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍 -螺旋的形成
D是蛋白质的一种二级结构类型&&&& E通过疏水作用维持稳定
35. 蛋白质α-螺旋结构的最大破坏者之一是（汕头大学年考研题,中国科学院武汉病毒研究所考研题）
A. Leu&&&& B. Pro&&&&& C .Glu&&&&& D .Ala
36． 片层结构
A.只存在于螺旋的相同&&& &E主链呈锯齿状折叠
37. 下列关于β-折叠层结构的叙述，哪项是正确的？（西北大学2002年考研题）
A.β-折叠层常呈左手螺旋&&&&&&& B.β-折叠层只在两条不同的肽键间形成
C.β-折叠层主要靠链内的氢键来稳定&&&& D.β-折叠层主要靠链间氢键来稳定
E.β-折叠层主要靠链间疏水作用来稳定
38. 维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是
A盐键&&&& B二硫键&&&&& C氢键&&&&& D疏水作用力&&&&& E范德华力
39．维系蛋白质四级结构的主要作用力是
A.疏水作用力&&& B.盐键&&& C.氢键&&& D.二硫键&&& E.范德华力
40. 下列哪种说法对蛋白质结构描述是错误的 （苏州大学2001年考研题）
A. 都有一级结构&&& B. 都有二级结构&&& C. 都有三级结构&&& D. 都有四级结构
41．谷胱甘肽
A.是最小的蛋白质&&&&& B.有运输氧的作用&& &&&C.可进行氧化还原反应&&&&&
D.氧化型的谷胱甘肽含有二硫键
42．蛋白质的 片层结构
A.氨基酸的R基分布在片层的一侧&&&&& B.片层结构
C.是一种比较伸展的结构&&& D.若干锯齿状肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系
43．生理状态下，血红蛋白的铁离子
A.总是处于还原性的二价状态&&&&&& B.总是处于氧化性的三价状态
C.与氧结合时是三价，去氧后成二价&&&&& D.与氧结合时是二价，去氧后成三价
E.以上说法都不对
44．血红蛋白质的氧合曲线是
A.双曲线&&& B.抛物线&&& C. S形曲线&&& D.直线&&& E.钟罩形
45．除脯氨酸外，组成蛋白质的基本单位均是
A.L--氨基酸&&& C.L--氨基酸
46. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是（华南师范大学1999年考研题）
A.肽键&&&&& B.二硫键&&&& C.氢键&&&& D.疏水键
47. 存在于蛋白质分子中的下列作用力，哪项不是次级键 （南京师范大学2001年考研题）
A .氢键&&& B.肽键&&& C.盐键&&& D.疏水键&&& E.二硫键
48. 关于蛋白质三级结构的描述错误的的是
A.有三级结构的蛋白质均有酶活性&&&&&&&& B.球蛋白均有三级结构
C.三级结构的稳定性由多种次级键维系&&&&&& D.亲水基团多分布在三级结构的表面
E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列
49．蛋白质二级结构中不存在
A.-折叠&&& &C.-转角
50．可以用来测定多肽的氨基末端的是（中国协和医科大学2002年考研题）
A. CNBr&&& &B.丹磺酰氯&&& &C.6mol/L HCI &&&&D.糜蛋白酶
51. 溴化氢（CNBr）作用于：（中国科学院微生物研究所2001年考研题）
A.甲硫氨酰-X&&&& B.精氨酰-X&&& C.X-色氨酸&&&& D.X-组氨酸（X代表氨基酸残基）
52．稳定蛋白质三级结构的化学键不包括
A.二硫键&&& &&B.氢键&&& &&C.肽键&&& &&D.盐键&&& &&E.疏水键
53. 下列有关 折叠的叙述哪个是错误的？
A.球状蛋白质中无折叠靠链间氢键而稳定
C.它的氢键是肽链的C=O与N―H间形成的
D.折叠的结构
E.折叠和反平行的 折叠
54．下列关于对谷胱甘肽的叙述中，错误的是
A.它的还原型是三肽&&&&&&& B.其氧化型是六肽&&&&& C.是一种碱性肽&
D.是体内重要的抗氧化剂&&& E.是某些酶的辅酶
55. HbO2解离曲线是S形的主要原因是
A.Hb含有Fe2+ &&&&&&&&B.Hb含四条肽链&&&&& C.Hb存在于红细胞内&
D.Hb对氧的结合存在正协同效应&&& E由于存在有2，3-DPG
56. 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是错误的
A.原有的抗体活性降低或丧失&&& &&B.溶解度增加&&& &&C.易被蛋白酶水解
D.蛋白质的空间构象破坏&&&&&& E.蛋白质的一级结构并无改变
57. 使蛋白质既发生沉淀，又产生变性的反应条件是（四川大学2001考研题）
A.加入高浓度的硫酸铵&&&&&&&& B.加入丙酮&
C.加入一定量稀酸后加热&&&&&& D.加入0.1%NaCl溶液
58. 水层析时，以下哪种条件比较合理
A.有机溶剂存在时上柱，低盐溶液洗脱&&& B.有机溶剂存在时上柱，高盐溶液洗脱
C.盐条件下上柱，高盐溶液洗脱&&& D. 高盐溶液上柱，按低盐，水和有机溶剂顺序洗脱&&&
E.盐缓冲液上柱，低盐洗脱
59. 对一个富含His残基的蛋白质，在使用离子交换层析时应优先考虑（中国科学院中国科技大学2001年考研题）
A.严格控制蛋白质上样液的浓度&&& &&B.严格控制盐浓度&&& &&C.严格控制NaCI梯度
D.严格控制洗脱液的pH值&&& &&E.严格控制洗脱液的体积
60. 某蛋白质的等电点为7.5，在pH6.0的条件下进行电泳，它的泳动方向是
A.在原点不动&&& B.向正极移动&&& C.向负极移动&&& D.无法预测.
61处于等电点的蛋白质（青岛海洋大学2001年考研题）
A .分子不带电荷&&& B.分子不稳定，易变性&& C.易聚合成多聚体&& D.易被蛋白酶水解
62. 已知Glu的三个可以解离基团的pK@值分别为2.19，9.67，4.25。在下述那种pH条件下电泳时，它既不移向正极，也不移向负极，而是停留在原点。（湖北大学2001年考研题）
A. 5.9&&&&& B. 4.25&&&& C. 6.9&&&&& D. 3.22
63. 用凝胶过滤层析柱分离蛋白质时，下列哪项是正确的
A.分子体积最大的蛋白质最先洗脱下来&&& B.分子体积最小的蛋白质最先洗脱下来
C.不带电荷的蛋白质最先洗脱来来&&&&&&& D.带电荷的蛋白质最先洗脱来来
E.没有被吸附的蛋白质最先洗脱下来
64. 下列那种材料是强阳离子交换剂 (汕头大学2001年考研题)
A. DEAE-cellulose(二乙基胺乙基-纤维素)&&&& B. QAE-sephadex(季胺乙基-葡聚糖)
C .CM-cellulose(羧甲基-纤维素)&&&&&&&&&&&& D. SP-sepharose(磺丙基-琼脂糖)
65. 有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换柱层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是什么？（中国科学技术大学1999年考研题）
A. Val（pI为5.96）&& B. Lys（pI为9.74）&& C. A sp（pI为2.77）&& D. Arg （pI为10.76）
66. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是
A.氨基酸组成相同的蛋白质，功能一定相同&&&&& B.一级结构相近的蛋白质含有相似的功能
C.一级结构中任何氨基酸的改变均会使其功能丧失&&
D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同&&&& &&E.以上都不对
67. 血红蛋白别构作用的本质是其中的铁离子
A.价态发生变化&&& B.自旋状态发生变化&&& C.以卟啉环氮原子连接的键长发生变化
D.以上说法都对&&& E.以上说法都不对
68. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱最先洗脱出来的是（中国科学技术大学1999年考研题）
A.马肝过氧化氢酶（Mr为247500）&&&& &B.肌红蛋白（Mr为16900）
C.血清清蛋白（Mr为68500）&&&&&& D.牛胰岛素（Mr为6000）
69. 为获得不变性的蛋白质，常用的方法有
A.用三氯醋酸沉淀&&& B.用苦味酸沉淀&&& C.用重金属盐沉淀
D.低温盐析&&&&&&&&& E.常温醇沉淀
70. 酸水解蛋白质会完全破坏下列哪个氨基酸 (汕头大学2001年考研题)
A. 丝氨酸&&& &&B.半胱氨酸&&& &&C.色氨酸&&& &&D.苏氨酸
71. 用6mol/L HCl水解某种蛋白质时能检出的氨基酸种类是（青岛海洋大学2001年考研题）
A. 20种&&&& B. 19种&&&& C. 18种&&&& D. 17种或更少
72. 分离纯化下述活性肽：焦谷-组-色-丝-酪-甘-亮-精-脯-甘酰胺的有效方法之一为
A.羧甲基（CM-）纤维素层析&&& B.二乙氨基乙基（DEAE-）纤维素层析&
C.葡聚糖G-100凝胶过滤&&&&& D.酸性酒精沉淀&&&&& E.硫酸铵沉淀
73. SDS凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质
A.pI的差异&&&&&&&& B.分子大小的差异&&& &&C.分子极性的差异&&&
D.溶解度的差异&&&& E.以上说法都不对
74. 下列哪种方法可得到蛋白质的“指纹”图谱？
A.酸水解，然后凝胶过滤&&& B.彻底碱水解并用离子交换层析测定氨基酸的组成
C.用氨肽酶降解并测定被释放的氨基酸&&&
D.用胰蛋白酶降解，然后进行层析和电泳双向分析&&& E.用2，4-二硝基氟苯处理蛋白质
75. 研究蛋白质结构常用氧化法打开二硫链，所用的的化学试剂是。（中国协和医科大学2002年考研题）
A.亚硝酸&&& &&B.过氯酸&&& &&C.硫酸&&& &&D.过甲酸
76. 既可以分离蛋白质，又可以测定相对分子质量的是（中国协和医科大学2002年考研题）
A.亲和层析&&& B.超速离心&&& C.透析&&& D.离子交换层析
77. 伴随蛋白质变性的结构上的变化是（中国协和医科大学2002年考研题）
A.肽链的断裂&&& B.氨基酸残基的化学修饰&&& C.一些侧链基团的暴露&& D.二硫键的拆开&&&
78. 盐析的原理是蛋白质具有不同的（四川大学2001考研题）
A.亲水性&&&& B.构象&&&& C.扩散速度&&&& D.电荷数量
79. 下述氨基酸与茚三酮作用显黄色斑点的是：（中国科学院武汉病毒研究所2000年考研题）
A.组氨酸&&& &&B.苏氨酸&&& &&C.脯氨酸&&&& &&D.精氨酸
80. 血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于
A.O2分压降低&&&& B.CO2分压降低&&&& C.CO2分压增高&&
D.N2分压增高&&&& E.pH值降低
81. 下列关于谷胱甘肽结构的叙述哪些是正确的？
A.有一个-肽键&&
C.有一个易氧化的侧链基团&&&&&& D.由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成的三肽&&&
82. 下列哪些是结合蛋白质？
A.黏蛋白&&& &&B.细胞色素&&& &&C.清蛋白&&& &&D.血红蛋白
83. 下列哪些蛋白质具有四级结构？
A.肌红蛋白&&& B.烟草斑纹病毒外壳蛋白&&& C.乳酸脱氢酶&&& D.血红蛋白
84 在寡聚蛋白中，亚基间的立体排布、相互作用，以及接触部位间的空间结构，称为（中国科学院武汉植物研究所2001年考研题）
A.三级结构&&& &&B.缔合现象&&& &&C.变构现象&&& &&D.四级结构
85. 对于蛋白质的溶解度，下列叙述中错误的是
A.可因加入高浓渡中性盐而增高&&& B.在等电点时最大&&& C.可因加入高浓度中性盐降低
D.可因向水溶液中加入酒精而降低&&& E.可因向水溶液中加入丙酮降低
86 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中你认为最合适使用哪一个& (汕头大学2001年考研题)
A .茚三酮&&&&& &&Br&&& &&C.胰蛋白酶&&&&&& D.异硫氰酸苯酯
87. 测定蛋白质相对分子质量的方法有
A.盐析&&& B.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳&& &C.紫外分光光度法&&& D.超速离心
88. 用下列哪些方法可测定蛋白质的相对分子质量？（中国科学技术大学2001年考研题）
A.密度梯度离心法&&&& B.聚丙烯酰胺凝胶电泳&&&& C.凝胶过滤&&& D.亲和层析
89. 聚丙烯酰胺凝胶电泳时，蛋白质的泳动速度取决于
A.蛋白质的相对分子质量&&& B.蛋白质的分子形状&&& C.蛋白质所在溶液的pH值
D.蛋白质所在溶液的离子强度
90. SDS-PAGE的蛋白质电泳迁移率只与哪种因素有关（南京师范大学2002年考研题）
A.电荷&&&&& B. 相对分子质量&&&& C.等电点&&&&& D.形状
91. 在电场中，蛋白质泳动速度取决于
A.蛋白质颗粒的大小&&& B.带净电荷的多少& &&C.蛋白质颗粒的形状&&&& D.A+B&&&&& E.A+B+C
92. 下列有关肌红蛋白的叙述，哪些正确的？
A.肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素形成的紧密球状结构
B.多肽链含有高比例的 螺旋构象&&& &&C.血红素位于二个组氨酸残基之间
D.大部分非极性基团位于此球状结构的外部
93. 镰刀形红细胞贫血病患者血红蛋白 -链上第六位的谷氨酸被缬氨酸取代后，将产生哪些变化？
A.在pH7.0电泳时，增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度
B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用&& &&&C.增加了异常血红蛋白的溶解度&&&&&&&
D.一级结构发生改变
94. 下列关于血红蛋白的叙述，错误的是
A.是含有铁卟啉的由4个亚基结合而成的亲水蛋白
B.其氧解离曲线与肌红蛋白相同，是直角双曲线
C.一个血红蛋白分子能与4分子氧可逆结合&&&
D.体液pH值下降时，血红蛋白的氧解离曲线右移&&
E血红蛋白存在紧张态和松驰态两种构象
95. 下列有关血红蛋白运输氧的叙述哪些是正确的？
A.四个血红素基各自独立地与氧结合，彼此之间并无联系
B.以血红蛋白结合氧的百分数对氧分压作图，曲线呈S形
C.氧与血红蛋白的结合能力比一氧化碳弱
D.氧与血红蛋白的结合并不引起血红素中铁离子价数的变化
96. 下述原因中哪些会导致血红蛋白与氧亲和力的下降？
A.提高2，3-二磷酸甘油酸的水平&&& B.酸中毒&&& C.提高CO2& &&D.部分亚基已经与氧结合
97. HbS使红细胞变形的原因是
A.去氧HbS聚集成纤维状&&&& B.氧合HbS聚集成纤维状
C. HbS结合到红细胞膜上&&&&& D. HbSβ链N末端疏水性增加
98. 血红蛋白中的血红素Fe（Ⅱ）不易氧化为Fe（Ⅲ）的原因是
A.四级结构的对称性&&& &&B.高度有序的水分子起了保护作用
C.有一种还原酶&&&&&& D.血红素周围的氨基酸残基有保护作用
99. 下列关于 -免疫球蛋白的叙述哪些是正确的？
A.每一个免疫球蛋白分子含有两个抗原结合部位
B.由2个重链和2个轻链组成& &&C.重链和轻链的C端是恒定区，N端的是可变区
D.连接重链和轻链的化学键均是盐键
100. 免疫球蛋白属于（南京师范大学2002年考研题）
A.脂蛋白&&&&& B.单纯蛋白&&& &&C.核蛋白&&&& &D.糖蛋白
101. 免疫球蛋白被木爪蛋白酶水解形成的两个A片段和一个B片段，就A片段而言
A.含有抗体结合部位&&&& B.是本琼氏（Bence-Jones）蛋白&
C.含有高变区序列&&&&&& D.是重链的一部分和轻链构成的
102. 下列关于蛋白质的叙述哪一项是不正确的（青岛海洋大学2001年考研题）
A.蛋白质的糖基化和磷酸化可以影响蛋白质的构象
B.加入硫酸氨可以使蛋白质变性&&& C.有些蛋白质可以以两种不同的构象存在
D.肽键的部分双键性质对蛋白质的二级结构的形成极为重要
103. 关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的？
A.蛋白质变性是由于特定的肽键断裂&&&&&&&& B.是由于非共价键破裂引起的
C.用透析法除去尿素有时可以使变性蛋白质复性&&& &&D.变性的蛋白质一定会沉淀
104. 打开蛋白质分子中的二硫键可用
A. 8mol/L尿素处理&&&& B.HCOOOH处理& &&&C.水解法&&&&& D.HSCH2CH2OH处理
105. 具四级结构的蛋白质是（中国科学技术大学1999年考研题）
A.肌红蛋白&&& B.胰岛素&&& C.血红蛋白&&& D.乳酸脱氢酶
106. 茚三酮试剂能
A.与 氨基酸反应生成紫红色物质&&& &&B.测定氨基酸含量&&
C.测定蛋白质浓度&&&&&& D.测出蛋白中肽键的数量
107. 测定多肽AA顺序最好的方法是（南京师范大学2001年考研题）
A. FDNB法&& &&B. DNS-Cl法 &&&&C. 氨肽酶法&& &&D. PITG法&& &&E. 羧肽酶法
108. 下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？
A.Folin酚试剂法&&& B.茚三酮法&&& C.双缩脲法&&& D.紫外吸收法
109. SDS-PAGE的浓缩效应是由下列哪些因素形成的？
A. pH的不连续性&&&&&& B.缓冲液离子成分的不连续性&&
C.电位梯度的不边续性&&&&& D.凝胶层浓度的不连续性
110. 关于凝胶过滤技术，正确的叙述有
A.相对分子质量大的分子最先洗脱下来&&& B.可用于蛋白质相对分子质量的测定
C.相对分子质量小的分子最先洗脱下来&&& D.带电荷少的分子最先洗脱下来
111. 用离子交换层析法分离蛋白质是由于
A.蛋白质所带净电荷不同&&& &B.组成蛋白质的氨基酸种类和数目不同
C.蛋白质分子能与其对应的配体进行特异性结合&&& &D.蛋白质的溶解度不同
112. 下列有关相对分子质量测定的叙述，哪些是正确的？
A.用超离心法测相对分子质量，沉降系数大一倍，相对分子质量也大一倍
B.多糖类一般没有固定的相对分子质量
C.从蛋白质的氨基酸组成无法推测蛋白质的相对分子质量
D.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测得的是亚基的相对分子质量
113. 一个生物样品的含氮量为5%，它的蛋白质含量为。（中国协和医科大学2002年考研题）
A .12.50%&&&& B. 16.00%&&&&& C. 38.00%&&&&& D. 31.25%
114. 常用于破坏蛋白质中氢键，但不影响共价键的是
A.SDS&&& &&B. 巯基乙醇&&& &&C.尿素&&& &&D.二硫苏糖醇
115. 已知卵清蛋白pI=4.6， 乳球蛋白pI=5.2，糜蛋白酶原pI=9.1，上述蛋白质在电场中的移动情况为
A.缓冲液pH值为7.0时，糜蛋白酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动
B.缓冲液pH值为5.0时，卵清蛋白向阳极移动，其他两种向阴极移动
C.缓冲液pH值为9.1时，糜蛋白酶原在原地不动，其他两种向阴极移动
D.缓冲液pH值为5.2时， 乳球蛋白在原地不动，卵清蛋白向阴极移动，糜蛋白酶原向阳极移动
116. 处于等电状态的蛋白质溶液中
A.同一蛋白质分子正负解离相等&&&&&&&& B.整个蛋白质溶液呈电中性
C.正解离分子和负解离分子的数量相等&&& D.蛋白质分子处于不解离状态
（四）判断题
1．蛋白质中的氨基酸均含有不对称的 碳原子。(中国科学院-中国科学技术大学2000年考研题，南京师范大学年考研题)
2．氨基酸为氨基取代的羧酸，可直接用酸碱滴定法进行定量测定。（南开大学1999年考研题）
3．肽类物质均由L型氨基酸构成，没有例外。
4．组成蛋白质的氨基酸均为L-构型，蛋白质的一级结构为肽链，所以活性肽的氨基酸也均是L-构型。（华南师范大学1999年考研题）
5．在pH 0-14范围内，肽链中的亚氨基酸不能解离，因此肽的酸碱性质主要决定于肽链中的游离末端α-NH3、游离末端α-COOH以及侧链R机上的可解离功能团。（汕头大学1999年考研题）
6．用碱水解蛋白质，得到的均是L型氨基酸。
7．构象与构型的区别是：一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重组形成。（中国科学院武汉病毒研究所2002年考研题）
8．蛋白质结构和功能的多样性，主要是由氨基酸R基理化性质的差异决定的。
9．从蛋白质水解产物中分离出来的氨基酸常见的有20种，这些氨基酸在结构上均具有一个共同特点，即与羧基相邻的α-碳原子都有一个氨基，因而成为α-氨基酸。除甘氨酸外，这些α-氨基酸都具有旋光性。（中国科学院武汉病毒研究所2001年考研题）
10．蛋白质中所有的氨基酸都是左旋的。
11．自然界的蛋白质和多肽物质均由L-型α- 氨基酸组成。（中国科学技术大学2001考研题）
12．蛋白质中的每一个氨基酸至少对应一个遗传密码。
13．参与蛋白质组成的20种氨基酸，在可见区域和远紫外区域均有光吸收。（汕头大学1999年考研题）
14．当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时，该基团一半被解离。
15．氨基酸在水中的偶级离子只起质子供体作用而不起质子受体作用。（汕头大学1999年考研题）
16．不同种类的蛋白质含氮量均为16%。
17．经测定一血清标本的含氮量为10克/升，则蛋白浓度是62.5克/升。（中国科学技术大学2001考研题）
18．多肽链中末端 羧基的pKa值比游离氨基酸中的大。
19．在pH很高或很低的溶液中，氨基酸主要以非离子化形式出现。
20．除His外，组成蛋白质的所有基本氨基酸，在生理pH(pH7.0左右)下没有明显的缓冲容量。（汕头大学1999年考研题）
21．氨基酸与茚三酮反应均生成蓝紫色，是鉴定氨基酸的特征反应。（青岛海洋大学1999年考研题）
22．一个化合物如果能和茚三酮反应生成紫色，说明这个化合物是氨基酸、肽或蛋白质。（中国科学技术大学2002考研题）
23．具有旋光性、与茚三酮反应后能产生蓝色物质是氨基酸的共同特征。（山东师范大学2002年考研题）
24．蛋白质合成后对氨基酸R基的共价修饰均是不可逆的。
25．组氨酸和精氨酸是人体的必需氨基酸。
26．必须氨基酸是指蛋白质代谢中不可缺少的氨基酸。（上海师范大学2001年考研题）
27．肽链的主链有1/3化学键不能旋转。
28．无水肼与多肽链反应后，只有C-末端的氨基酸以游离氨基酸的形式释放。
29．用酸水解法分析蛋白质的氨基酸组成时，检测到的氨基酸种类数最多为17种。
30．糜蛋白酶水解蛋白质的特异性较胰蛋白酶强。
31．胰蛋白酶只断裂Lys或Arg的羧基参与形成的肽键。（汕头大学1999年考研题，华中师范大学2001年考研题）
32．硼氢化锂可以将肽链C-末端氨基酸还原成相应的氨基醇。
33．溴化氰可以断裂甲硫氨酸的氨基参与形成的肽链。
34．CNBr能分裂Gly-Met-Pro三肽。（中国科学技术大学2002考研题）
35．用Edman法1次可以连续测定约300个氨基酸残基的序列。
36．质谱法测定肽序列的主要优势是所需的样品量少。
37．质谱法测定肽序列的准确度比Edman法高。
38．用核苷酸序列推测氨基酸序列需解决的主要问题是准确地找到编码序列。
39．双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，二肽也有双缩脲反应。（中国科学技术大学年考研题）
40．有双缩脲反应的物质，一定是蛋白质或多肽。（南京师范大学2002年考研题）
41．蛋白质分子中的二硫键可以用8mol/L尿素等变性剂断裂。
42．体内合成肽链的方向是从N端向C端，而在体外用固相化学合成法合成多肽时，通常是从C端向N端合成。
43．多肽或蛋白质N-末端氨基酸的α-氨基酸与DNFB反应，酸水解后产生黄色的DNP-氨基酸，经纯化与层析鉴定后，可确定N-末端氨基酸的种类和数目。（哈尔滨师范大学2000年考研题）
44．核磁共振研究蛋白质三维结构的主要优势是可以研究溶液中的蛋白质三维结构，并能提供有关的动态信息。
45．在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。
46．原子之间的距离越小，范德华引力越强。
47．在 -螺旋中，每3.6个氨基酸绕一圈，并形成1个氢键。
48．蛋白质α-螺旋中第1和8个氨基酸基本位于α-螺旋的同一侧面。（山东师范大学2002年考研题）
49．在 -转角中，N-H与其后第3个氨基酸残基的C=O形成氢键，中间有2个-N-H和2个C=O不参与氢键的形成。
50．脯氨酸不能参加于α-螺旋，它使α-螺旋转弯。在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个转弯处并不一定有脯氨酸，但是每一个脯氨酸却产生一个转弯。（中国科学技术大学2001考研题）
51．丝心蛋白中 -片层平面一侧为甘氨酸的R基，另一侧为丝氨酸，丙氨酸等较大的R基。
52．胶原蛋白的原胶原分子是3股右手螺旋扭曲成的左手螺旋。
53．在胶原蛋白形成的3股螺旋中，处于中心轴的甘氨酸残基N-H与相邻肽链的-C=O形成氢键，Hyp残基的羧基也参与链间氢键的形成。
54．使胶原蛋白三股肽链形成稳定螺旋结构的作用力主要是疏水作用力。
55．胶原蛋白的肽链之间存在醛醇交联和吡啶啉结构等共价交联。
56．在水溶液中，蛋白质分子表面氢原子相互形成氢键。
57．维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。（中国科学院水生生物研究所2000年考研题）
58．维持蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。（苏州大学2001年考研题）
59．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是范德华力。（南京师范大学2002年考研题）
60．Anfinsen进行的牛胰核糖核酸酶（RNase）复性的实验证明蛋白质的三维构象是由一级顺序决定的。(汕头大学2001年考研题)
61．多聚谷氨酸在pH7时形成松散结构，在pH4时容易形成 -螺旋。
62．在pH7的水溶液中，多聚Lys不能形成α-螺旋。（山东师范大学2002年考研题）
63． -片层仅存在于丝心蛋白等纤维状蛋白中。
64．球状蛋白分子的极性R基通常在分子内部，所以能溶于水。
65．球状蛋白在水溶液中折叠形成疏水核心时，多肽链的熵增加，所以，折叠是自发过程，不需要提供能量。
66．球蛋白的三维折叠均采取亲水侧基在外，疏水侧基藏于分子内部的结构模式。（南开大学1999年考研题）
67．血红蛋白和肌红蛋白多肽链的折叠方式十分相似，这是由于它们的一级结构相似造成的。（青岛海洋大学2001年考研题）
68．肽平面内与α碳原子形成的键能以任一角度自由旋转，形成稳定的蛋白质构象。（南开大学1999年考研题）
69．胰岛素的生物合成途径是分别合成A链和B链，再用二硫链连接两条肽链。(汕头大学2001年考研题)
70．血红蛋白由4个亚基组成，肌红蛋白只有1个亚基，因此，血红蛋白与氧的亲和力比肌红蛋白更强。
71．蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是一个意思。（中国科学技术大学2002考研题）
72．两个或几个二级结构单元被连接多肽连接在一起，组成由特殊的几何排列的局部空间结构，这一的结构成为超二级结构，又称模体。（中国科学院微生物研究所2001年考研题）
73．蛋白质四级结构指亚基之间的空间关系，一般而言，亚基之间的空间位置呈一定的对称关系。
74．四级结构这一术语是指第四维的蛋白质构型，是时间的函数。（青岛海洋大学1999年考研题）
75．蛋白质的四级结构可以定义为一些特定的三级结构的肽链通过共价键形成的大分子体系的组合。（中国科学院微生物研究所2001年考研题）
76．二硫键在形成蛋白质四级结构中起决定性作用，而三级结构形成与它无关。（中国科学院南海海洋研究所2001年考研题）
77．各种蛋白质均具有一、二、三、四级结构。（中国科学院水生生物研究所2000年考研题）
78．血红蛋白与氧的结合呈正协同效应，使其在氧分压较低时更容易释放氧。
79．高原地区生活的人，血液中2，3二磷酸甘酸（2,3―DPG）浓度较低。
80．胎儿血红蛋白与2，3-二磷酸甘油（2,3―DPG）的结合力较弱。
81．血红蛋白与氧的结合能力随pH降低而增高。
82．免疫球蛋白的可变区只存在于轻链，重链构成的恒定区对抗原抗体结合起辅助作用。
83．一分子免疫球蛋白G有两个抗原结合位，而免疫球蛋白M则含有10个抗原结合位。
84．初乳中的抗体主要是免疫球蛋白A，过敏反应主要与免疫球蛋白E有关。
85．有机体对自身组织不产生免疫应答反应。(中国科学院-中国科学技术大学2000年考研题)
86．酶联免疫吸附测定（ELISA）只能用酶标抗体测定抗原，不能用酶标抗原来测定抗体。
87．免疫印迹分析（Western blot）的一般步骤是对样品蛋白质进行凝胶电泳，再将蛋白质条带转移到合适的膜上，随后相继用一抗和二抗及底物处理，观察显色的条带。
88．在免疫测定中，单克隆抗体比多克隆抗体对抗原有更强的专一性。
89．肌球蛋白具有ATP酶活力，可水解ATP，并将释放出的能量用于肌肉收缩。
90．肌动蛋白F的纤维状结构是由多个球状的G肌动蛋白聚集而成的。
91．大多数蛋白质的主要带电荷基团是N端的氨基和C端的羧基。
92．在水溶液中蛋白质溶解度达到最小时的pH通常是它的等电点。（南京师范大学2000年考研题）
93．膜蛋白的肽链可以多次穿过脂双层。
94．单个跨膜肽段的二级结构通常是 折叠。
95．-螺旋。
96．变性蛋白质的溶解度降低是因为蛋白质分子外围的水膜被去除，电荷被中和。
97．蛋白质变性过程中，蛋白质分子中的共价键和次级键均被破坏。（中国科学院武汉病毒研究所2002年考研题）
98．由于一级结构可以决定空间结构，基因工程表达的肽链一定可以自然地形成天然构象。
99．蛋白质高级结构的保守性大于一级结构的保守性。（山东师范大学2002年考研题）
100．基因中核苷酸顺序的变化不一定引起蛋白质中氨基酸的变化。
101．蛋白质中个别氨基酸的替换不一定会引起其活性的变化。
102．测定别构酶的相对分子质量可以用SDS-PAGE。（中国科学技术大学2002考研题）
103．当溶液的pH小于某蛋白质的pI时，该蛋白质在电场中向阳极移动。
104．在等电点以上的任何pH时，氨基酸带净负电荷，并因此在电场中将向正极移动，在低于等电点的任何pH，氨基酸带有净正电荷，在电场中将向负极移动（汕头大学1999年考研题）
105．Gly与Asp的等电点分别为5.97和2.97，它们在pH10条件下均带负电荷。（哈尔滨师范大学2000年考研题）
106．IFE是根据蛋白质分子的等电点进行分离的电泳技术。（青岛海洋大学1999年考研题）
107．用SDS-PAGE分离蛋白质时，蛋白质移动的速度与其pI无关。
108．用SDS-PAGE分离蛋白质时，相对分子质量大的蛋白质迁移速度较快。
109．可用DEAE纤维素柱分离混合蛋白质是因为蛋白质分子有不同的大小和形状。（中国科学院水生生物研究所1999年考研题）
110．用凝胶过滤分离蛋白质主要取决于蛋白质分子大小，先将蛋白质混合物上柱然后进行洗脱，小分子蛋白由于所受的阻力小首先被洗脱出来。（中国科学院武汉病毒研究所2001年考研题）
111．用离子交换层析分离蛋白质时，若蛋白质与阴离子交换剂结合较牢，可用增加NaCI浓度或降低pH的方法将其从层析柱洗脱出来。
112．在离子交换层析过程中，被交换的离子电荷密度越大，它与交换剂结合的越牢固。（南京师范大学年考研题）
113．有一种蛋白质水解产物是以下氨基酸：Val(pI 5.96)、Lys(pI 9.76)、Asp(pI2.77)、Arg(pI10.76)和Try(pI5.66)。当这些氨基酸用阳离子交换树脂层析时，第一被洗脱下来的氨基酸是Asp。中国科学院中国科技大学2001年考研题）
114．胃蛋白酶的等电点是1.0~2.5，细胞色素C的等电点是9.8~10，用阴离子交换剂分离这两种蛋白质时，首先洗脱的是细胞色素C。（山东师范大学2002年考研题）
115．测定血红蛋白相对分子质量可以用十二烷基（SDS）聚丙烯酰胺凝胶电泳。在凝胶图谱上出现一条带。与它相同迁移率的相应标准蛋白的相对分子质量就是血红蛋白相对分子质量。（中国科学技术大学1999年考研题）
116．葡聚糖凝胶柱层析和SDS-PAGE测定蛋白质相对分子质量的原理相同。（南京师范大学2001年考研题）
117．蛋白质溶液的脱盐可采用Sephadex G-150. (汕头大学2001年考研题)
118．不同种类的蛋白质在280nm的摩尔吸光系数是相同的。
119．用Lowry法测定蛋白质含量时，吸光度与蛋白质分子的氨基酸组成无关。
120．一种蛋白质样品在一定条件下电泳，显示一条带，说明该样品是纯度很高的单一蛋白质。
121．转铁蛋白是一种糖蛋白。
122．镰刀状细胞贫血病的分子机制是血红蛋白的β链上N末端开始的第六位的谷氨酸残基被甘氨酸取代。（中国科学院武汉病毒研究所2002年考研题）
123．蛋白质的磷酸化位点只能是丝氨酸或苏氨酸的羧基。
124．糖蛋白的N-糖肽键是指与天冬酰胺的γ-酰胺N原子与寡糖链形成糖苷链。
125．糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。
126．同源蛋白质中有许多片段的氨基酸序列相同。(汕头大学2001年考研题)
127．同源蛋白质是指在同一有机体中实现同一功能的蛋白质。（中国科学院武汉植物研究所2002年考研题）
128．生物膜上的受体毫无例外的都是糖蛋白。
129．凝集素是能与糖类专一性非共价结合，可沉淀聚糖或复合糖，能引起细胞凝集的非抗体蛋白质或糖蛋白。
130．糖蛋白中寡糖链的主要功能是参与分子和细胞之间的识别。
131．血浆脂蛋白对脂质有增溶作用，并可识别脂蛋白受体。
132．对通过盐析而得到的相对分子质量为20，000的蛋白质，可采用截留值为10，000的透析袋进行脱盐。（中国科学院南海海洋研究所2002年考研题）
（五）分析和计算题
1．为什么丙氨酸难溶于水，而丝氨酸却易溶于水？
2．某氨基酸溶于pH7的水中，所得溶液的pH为6，该氨基酸的pI 大于6还是小于6？
3．判断氨基酸所带的净电荷，用pI-pH比pH-pI更好，为什么？
4．根据氨基酸有关基团的pK值，判断在下列pH溶液中，Gly、Asp、Lys和 His可能带的净电荷，并用-，0或+表示。（1）pH1.0；（2）pH2.1（3）pH4.0（4）pH10.0
5．在pH4、pH6或pH7的溶液中，哪些氨基酸有较好的缓冲能力？
6．为什么丝氨酸被其它氨基酸替换不容易引起蛋白质功能的改变，色氨酸被其它氨基酸替换容易引起蛋白质功能的变化，而Lys被Arg替换或Ile被Leu替换一般对蛋白质功能影响较小。
7．当甘氨酸溶液的pH等于其pI时，为什么主要以偶极离子的形式存在？完全不带电荷的形式所占的比例是多少？
8．计算1mmol/L下列溶液的pH：（1）丙氨酸盐酸盐；（2）等电丙氨酸；（3）丙氨酸钠盐。
9．组氨酸羧基pKa1为1.82，咪唑基的pKa2为6.00，氨基的pKa3为9.17，计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.40时各种离子形式的浓度。
10．甘氨酸是乙酸甲基上的氢被氨基取代生成的，为什么乙酸羧基的pKa是4.75，而甘氨酸羧基的pKa是2.34？
11．分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸的等电点。
12．配制IL浓度为0.1mol/L，pH为3.2的甘氨酸缓冲液，需要0.1mol/L的甘氨酸盐酸盐溶液和0.1mol/L的甘氨酸（等电形式）溶液各多少毫升？
13．将40ml丙氨酸溶液的pH调到8.0，加入过量的甲醛后，用0.2mol/L的NaOH溶液滴定到pH8.0，消耗NaOH溶液25mL，计算原溶液中含丙氨酸多少克？
14．说明用含1个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量209.6，咪唑基的pKa为6.0）和1mol/LKOH配制IL浓度为0.2mol/L，pH为6.5的组氨酸盐缓冲液的方法。
15．仅含L-异亮氨酸和L-苯丙氨酸的溶液，在25cm长的旋光管中，25℃测得旋光度为-1.970。当取此溶液100ml，调pH值至8.0，并且用过量的甲醛处理后，需要用0.5mol/L NaOH 66.8ml方能滴回到pH8.0。问原溶液中异亮氨酸和苯丙氨酸的摩尔浓度各为多少？
16．将含有甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸的溶液点在滤纸条的中央，在pH6.0的条件下电泳，（1）哪些氨基酸向正极移动？（2）哪些氨基酸向负极移动？（3）哪些氨基酸基本不动？
17．（1）Ala，Ser，Phe，Leu，Arg，Asp，Lys 和His的混合液中pH3.9进行纸电泳，哪些向阳极移动？哪些向阴极移动？（2）为什么带相同净电荷的氨基酸如Gly和Leu在纸电泳时迁移率会稍有差别？
18．在下面指出的pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？A表示向阳极，B表示向阴极，C表示不移动。人血清蛋白：pH5.5，pH3.5；血红蛋白：pH7.07，pH9.0；胸腺组蛋白：pH5.0，pH8.0，pH11.5；已知：人血清蛋白的pI=4.64& 血红蛋白的pI=7.07& 胸腺组蛋白的pI=10.8。(汕头大学2001年考研题)
19．下述每组混合物分别用正丁醇-醋酸-水系统进行纸层析。指出每组中各组分的相对迁移率（假定水相的pH为4.5）。（1）Val和Lys。（2）Phe 和Ser。（3）Ala、Val和Leu。（4）Glu 和Asp、（5）Tyr、Ala、Ser和His。（6）Lys-Lys和Lys。（7）Cys-Cy-Ser和Ala-Ala-Ser。
20．用pH7.0的缓冲液从阳离子交换柱上洗脱下列氨基酸时, 哪种氨基酸先被洗脱下来？
（1）Asp 和Lys& （2）Arg 和Met& (3) Glu 和Val& (4) Gly 和Leu& (5) Ser 和Ala
21．Lys，Arg，Asp，Glu，Try和Ala的混合液在pH值为11.5时，加到阴离子交换树脂上，用连续递减pH值的溶液洗脱时，预测其洗脱顺序。
22．（1）在pH6.0，用含羧甲基的离子交换柱分离Arg ，His和Leu，预测其洗脱顺序。
（2）在pH8.0，用含二乙基氨基乙基的离子交换柱分离Glu， Lys和Val，预测其洗脱顺序。
23．用阳离子交换树脂分离以下氨基酸，用pH7的缓冲液洗脱时，下面哪种氨基酸先洗脱下来？并说明原因：Asp，pI=2.97；His，pI=7.59；Arg，pI=10.76；Met，pI=5.79 (中国科学院-中国科学技术大学2000年考研题)
24．一个带负电荷的蛋白质可牢固结合到阴离子交换剂上，因此需要一种怎样pH、离子强度的缓冲液，才能将此蛋白洗脱下来？（中国科学技术大学1999年考研题）
25．酪氨酸的pK1（-COOH）=2.20；pK2（-NH2）=9.11；pKR（-OH）=10.07，酪氨酸的等电点是多少？（中国科学技术大学1999年考研题）
26．（1）由20种氨基酸组成的20肽，若每种氨基酸残基在肽链中只能出现1次，有可能形成多少种不同的肽链？（2）由20种氨基酸组成的20肽，若在肽链的任一位置20种氨基酸出现的概率相等，有可能形成多少种不同的肽链？
27．比较下列多肽溶解度的大小：（1）[Gly]20和[[Glu]20，在pH7.0时；（2）[Lys-Ala]3和[Phe-Met]3，在pH7.0时；（3）[Ala-Ser-Gly]5和[Asn-Ser-His]5，在pH9.0时；(4) [Ala-Asp-Gly]5和[[Asn-Ser-His]5，在pH3.0时。
28．以正丁醇：乙醇：水体系为溶剂（pH4.5），对下列肽或氨基酸进行纸层析分离，指出各肽或氨基酸对的相对移动速度（用大于、小于或相近表示）。（1）Lys-Lys，Lys；(2)Leu-Leu-Leu，Leu；(3)Trp-Ile-Phe，Arg-Ile-Phe；(4)Cys-Cys-Ser，Ala-Ala-Ser。
29．在大多数氨基酸中，-NH 的pKa都接近9.0。但是，在肽链中，-NH3＋ 的pKa值为7.8。你能解释这种差别吗？
30．已知六肽Ala-Thr-Leu-Asp-Ala-Lys中Asp侧链的pKa为3.9，Lys侧链的pKa为10.54，N末端氨基的pKa为8.0，C末端羧基的pKa为3.5，计算该六肽的大致等电点和pH7.0时的净电荷。
31．分析下列肽段在pH6.5进行纸电泳时的移动方向。（1）Lys-Gly-Ala-Gly；(2)Lys-Gly-Ala-Glu；(3)His-Gly-Ala-Glu；(4)Glu-Gly-Ala-Glu；(5)Gln-GIy-Ala-Lys。
32．如果上题中五个肽的混合物，在Dowex-1（一种阴离子交换树脂）的离子交换柱上以pH值从10到1.0连续变化的缓冲系统作洗脱，试分析洗脱的相对次序。
33．译制某混合蛋白含有三个蛋白组分a、b、c，其中pIa=4.6，pIb=5.7，pIc=7.8，用电泳进行分离，问：（1）你认为可选用哪类缓冲液、多大pH较为合适？（2）在此缓冲液中电泳，样品应点在什么位置？（3）电泳后各蛋白在什么位置？（华南师范大学2002年考研题）
34．计算下列肽的等电点：（1）天冬氨酰甘氨酸（末端-COOH pK=2.10，末端-NH3 +pK=9.07，-COOH pK=3.53，末端-NH3 +pK=8.66, -SHpK=9.62）。（3）丙氨酰丙氨酰赖氨酰丙氨酸（末端-COOH PK=3.58,末端-NH3+ pK=8.01，ε-NH3+pK=10.58）。
35．计算pH7.0时，下列十肽所带的净电荷。Ala-Met-phe-Glu-Tyr-Val-Leu-Trp-Gly-Ile。
36．人和鸭的胰岛素顺序除下面6个氨基酸残基外都是相同的。人胰岛素的pI比鸭胰岛素的高还是低？6个氨基酸残基是：
37．只考虑电荷的差异，不考虑影响分配的其他因素，使用梯度pH缓冲液洗脱时，下面哪种肽在强酸性离子交换柱上迁移速度最慢？①Met-Gln；②Glu-Asp-Phe；③Phe-Arg-Trp-Ile；④Val-Ile-Pro。
38．假定有1mmol的五肽，酸水解生成2mmol谷氨酸，1mmol赖氨酸，没有能够定量回收其他氨基酸。将原来的五肽用胰蛋白酶水解成两个肽段，在pH7.0进行电泳，一个肽段移向阳极，另一个则移向阴极。用FDNB处理胰蛋白酶水解的一个肽段，再用酸水解，生成DNP-谷氨酸。用胰凝乳蛋白酶处理原来五肽生成两个肽段及游离谷氨酸。试从上述实验结果写出该五肽的氨基酸序列。
39．一种叫做FP的十肽有抗肿瘤活性，请根据下面的信息推导其氨基酸顺序。（1）完整的FP经一轮Edman降解，每摩尔FP可产生2mol的PTH-Asp。（2）取一份FP溶液，用2-巯基乙醇处理后，接着用胰蛋白酶处理，产生具如下氨基酸组成的3个肽：（Ala,Cys,Phe）、(Arg,Asp)、(Asp,Cys,Gly,Met,Phe)，完整的（Ala,Cys,Phe）肽经一轮Edman降解产生PTH-Cys。（3）1molFP用羧肽酶处理产生2mol的Phe。（4）完整的（Asp,Cys,Gly,Met,Phe）肽用溴化氰处理，产生由（同型丝氨酸内酯，Asp）和（Cys,Gly,Phe）组成的两个肽，其中的（Cys,Gly,Phe）肽在第一轮Edman降解中产生PTH-Gly。
40．一小肽经酸水解，其水解液经组成分析，获得如下的数据（单位 mol）：Ser：0.60,& Glu：& 1.18,& Leu：0.58,& Gly：1.74,& Lys：0.61，该肽水溶液具紫外吸收能力。于是用碱水解该肽，测定出Trp为0.57μmol。根据上述数据确定该肽的实验式。
41．用胰蛋白酶处理某多肽后，从非羧基端获得一个七肽。这个七肽经盐酸完全水解后获得Met，Glu，Phe，Ala，Pro和 Lys各1mol。该肽与二硝基氟苯反应后用盐酸水解不能得到任何 -DNP-氨基酸。该肽用羧肽酶B处理不能得到任何更小的肽。该肽用CNBr处理得到一个四肽和一个三肽，四肽经酸水解后得到Met，Phe和Glu。这个七肽经糜蛋白酶处理也得到一个三肽和一个四肽，四肽的氨基酸组成是Ala ，Met，Pro和Lys。根据上述信息确定这个七肽的氨基酸顺序。
42．一个未知的多肽氨基酸组成为：Asp、Ser、Gly、Ala、Met、Phe和Lys。做了一系列实验的结果如下：（1）用DNFB与它反应，再酸水解后得到DNP- Ala。（2）用胰凝乳蛋白酶消化后，从产物中分出一个纯四肽，其组成为Asp、Gly、Lys、Met。此四肽用DNFB反应后，降解为DNP- Gly。（3）用胰蛋白酶消化八肽后又可得到组成成分分别为Lys、Ala、Ser及Phe、Lys、Gly的两个三肽及一个二肽。此二肽被 CNBr处理后游离出自由天冬氨酸。请列出这多肽的氨基酸排列顺序并说明原因。（中国科学技术大学2001考研题）
43．某八肽的氨基酸组成是&&& Lys(2)、Asp、Tyr、Phe、Gly、Ser、和Ala。此八肽与FDNB反应，酸水解后释放出DNP-Ala。用胰蛋白酶水解该八肽，得到两个三肽及一个二肽，其两个三肽氨基酸的组成分别为Lys、Ala、Ser和Gly、Phe、Lys。用胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）水解该八肽，释放出游离的Asp及1个四肽和一个三肽，四肽的氨基酸组成是Lys、Ser、Phe、和Ala，三肽与FDNB反应后，经水解释放出DNP-Gly。分局上述结果分析，写出该八肽的氨基酸排列顺序。并说明原因。（中国科学院武汉植物研究所2001年考研题）
44．多肽链在疏水环境还是亲水环境更容易形成 -螺旋？
45．下面给出的氨基酸顺序是某蛋白质多肽链的一部分：
-Pro-Cys-Thr-Leu-Tyr-Arg-Asn-Met-Glu-Phe-Ala-Asp-Gly-Gly-Gly-Gly-Val-Met-Cys-Ile-Trp-Hi
&1&&&&&&&&&&&&& 5&&&&&&&&&&&&&&&& 10&&&&&&&&&&&&&&& 15&&&&&&&&&&& &&&&&20
(1)在pH7，哪些部位的残基最可能形成-螺旋构象中产生转角？（3）哪些残基不能形成 -螺旋？（4）如果下面的每对残基在该肽链中能相互作用，将产生什么类型的作用力？（a）12和23，（b）9和12，（c）4和17， (d) 10和20，(c) 3和12，&&& (f) 5和9， (8) 2和19。
46．螺旋？哪些能形成其他有规则的结构？哪些能形成无规则的结构？并说明其理由。（1）多聚亮氨酸pH7.0；（2）多聚异亮氨酸pH7.0；(3) 多聚精氨酸pH7.0；(4) 多聚精氨酸pH13.0；（5）多聚谷氨酸pH1.5； (6) 多聚苏氨酸pH7.0；& (7) 多聚羟脯氨酸pH7.0
47．原胶原分子的三条多肽链都是以螺旋结构存在。多肽链约1/3的氨基酸是甘氨酸，25%的氨基酸是脯氨酸和羟脯氨酸，每条多肽链都有（Gly-Pro-X）n的重复结构。（1）为什么原胶原能形成三股螺旋结构，而多聚脯氨酸则不能？（2）已知脯氨酸、羟脯氨酸和甘氨酸都是 -螺旋的破坏者，但为什么在胶原蛋白中每条多肽链都能形成螺旋构象？
48．球蛋白的相对分子质量增加时，亲水残基和疏水残基的相对比例会发生什么变化？
49．多聚苯丙氨酸构成的纤维被加热拉伸，由-折叠片，解除拉力后，又会恢复到 -螺旋体，为什么？
50．为什么稳定的 -折叠片需要R基小的氨基酸？
51．肌红蛋白含有8个 -螺旋，其中一个具有如下的顺序：-Gln-Gly-Ala-Met-Asn-Lys-Ala-Leu-Glu-His-Phe-Arg-Lys-Asp-Ile-Ala-Ala-，哪些残基的侧链可能位于该蛋白的内部？哪些残基的侧链可能位于该蛋白的水溶剂侧？
52．（1）Trp和Gln哪一个更可能出现在蛋白质分子的表面？（2）Ser和VaL哪一个更可能出现在蛋白质分子的内部？（3）Leu和Ile哪一个更可能出现在-折叠中？
53．血红蛋白亚基的空间结构均与肌红蛋白相似，但肌红蛋白中的不少亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代了，这种现象能说明什么问题。
54．肌红蛋白分别于55位和131位含有甲硫氨酸，用溴化氰处理肌红蛋白可产生三个碎片。物理化学测定表明，三个碎片的-螺旋含量低得多，这个结果说明了什么？
55．简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。（陕西师范大学考研题）
56．蛋白质变性有何特点？（南京师范大学2002年考研题）
57．回答下列问题：（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有哪几种？（2）有人说蛋白质组学比基因组学研究更具挑战性，请从蛋白质分子和DNA分子的复杂性和研究难度来说明这一观点。（湖南师范大学2002年考研题）
58．大多数蛋白质加热到65℃时。在短时间内会变性失活，但是，核糖核酸酶（124个氨基酸残基组成的单链蛋白质，含4个二硫键）必须加热到较高的温度才能变性。当加热后的溶液被冷却时，它又恢复了酶活性，这种现象如何解释？
59．简要叙述蛋白质形成寡聚}