生物化学-练习卷作业答案_百度文库
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生物化学-练习卷作业答案
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你可能喜欢蛋白质的一级结构,二级结构,三级结构,四级结构的特点以及主要维持作用力_百度知道小木虫 --- 500万硕博科研人员喜爱的学术科研平台
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蛋白质进肚全成氨基酸么，情况并非如此。
学过生物化学的人讨论食物成分的时候，经常会有这样的说法：一种东西只要是蛋白质，口服就不能被人体直接吸收，而是会被消化成氨基酸，和吃其他蛋白质没有什么区别。对于常见的蛋白质和一般的营养功能来说，这种说法当然也没有什么大错。但是，生物世界的东西经常充满了“例外”。当我们面对一种陌生的蛋白，可以用这样的理由来说明它“和吃其他蛋白质没有区别”吗？
FDA是否多此一举
至少，美国FDA不敢用这样的“理论”来判断一种蛋白质是否可以食用。在《牛奶激素的是非》中介绍过FDA批准rbGH的过程，其中就有一部分是判断rbGH本身是否有害。牛奶中rbGH显然是要被吃进肚子里的，如果按照这种“口服就不能被人体直接吸收”的说法，FDA不用做什么就可以直接得出“牛奶中的rbGH不会危害健康”的结论了。
但是，FDA的审核要求进行大剂量的短期动物实验。在连续28天中对老鼠喂以奶牛注射剂量100倍的rbGH，没有观察到各项生理指标的异常，FDA才认为rbGH不会被人体吸收，因而不必进行长期的安全性实验。
虽然这个结论跟“理论预测”相一致，但并不能认为FDA是多此一举。有意思的是，加拿大的主管部门认为FDA的结论还是不可靠，因为在另一项实验中，当喂以老鼠比较大剂量的rbGH之后，在老鼠体内检测到了rbGH抗体的存在。这一结果让FDA颇为尴尬。虽然说抗体的产生“不一定”意味着蛋白质被吸收，但是至少说明直接吸收是“可能”的。而他们最终做出维持原结论的理由，是“即使能够产生抗体，也对人体无害；而且牛奶中的rbGH含量远远不到产生抗体的剂量”。
换句话说，FDA不是因为rbGH是蛋白质就认为它在口服的时候不会被吸收，而是根据动物实验做出的结论。在面对一种新蛋白的时候，FDA和加拿大的主管部门都默认“口服蛋白有可能被人体直接吸收”，而要求实验证据来否定。
蛋白质是否可能被肠道吸收？
出于科学的严谨，FDA等权威机构默认一种陌生蛋白是有可能经过口服从肠道直接吸收的。那么，到底有没有这样的例子呢？
日本科学家Fujita在1995年发表过一项研究。他们把纳豆激酶注入老鼠的十二指肠，发现纳豆激酶可以被吸收进入血液，然后发挥纳豆激酶的生理活性。当然这项研究只是说明纳豆激酶可以通过老鼠的小肠壁，并不能说明纳豆激酶如果口服经过胃液消化之后是否还能全身到达小肠，也不能说明纳豆激酶在人体中是否有同样的行为。因为纳豆 激酶的研究不是一个热门领域，这项研究也没有引起广泛的关注。不过，考虑到生物研究中经常用动物实验的结果来推测人体中的可能机理，这项研究至少说明：具有生理功能的蛋白质或者蛋白质**段经过肠道吸收，这样的“可能性”是存在的。
实际上，在现代药学研究中，口服蛋白药物是一个非常热门的领域。这一类药物的设计理念，一般是通过各种保护手段，让药物蛋白能够抵抗消化液的袭击而安全抵达小肠，再释放出来，并用其他物质降低小肠的吸收障碍，使得药物蛋白可以进入血液系统。制药公司各显神通，在过去的几年中取得了相当大的进展。目前，已经有一些公司的口服胰岛素进入了临床实验阶段。
有经过口服直接吸收的蛋白质吗?
显然，不管是纳豆激酶的老鼠实验，还是口服蛋白药物，都还不是普通蛋白经过口服被人体吸收。但这样的例子是存在的。
有一种叫做BBI（Bowman-Birk inhibitor）的蛋白质，是来自于大豆的一种蛋白酶抑制剂，由71个氨基酸组成。像其他的蛋白酶抑制剂一样，它可以抑制体内蛋白酶的作用而影响蛋白质的消化。传统上，这样的物质被当作“反营养物质”。不过，后来人们发现它有非常好的抗癌效果，而且对多种癌症都有效。更好的地方还在于，它可以通过口服发挥作用。在动物身上进行的同位素示踪实验显示，口服BBI的2-3个小时之后，有一半以上的BBI进入了血液并运输到动物全身各处。经过尿液排出的BBI仍然具有活性。
在各种动物实验中，它显示了良好的疗效和安全性。1992年，FDA批准它进入临床试验。在二期临床试验中，口服BBI显示了抗癌的能力。而用BBI抗体对病人血液进行的检测发现，BBI可以通过口服进入人体血液，而从尿液中也能检测到BBI的存在——这跟动物实验的结果类似。至于那些没有进入血液的BBI，则未经消化排出了体外。
另一个类似的例子是lunasin。它只有43个氨基酸，严格说来，应该称为“多肽”而不是“蛋白质”。最初人们在大豆中发现了它，后来在小麦等种子中也找到了它的存在。跟BBI类似，它也是因为口服抗癌的作用受到了关注。在2009年发表的一项研究中，伊利诺伊大学的研究者直接从血浆中分离到了lunasin。志愿者连续50天每天食用50克大豆蛋白，在第5天吃完之后的30分钟和一个小时分别取检测。结果发现，吃过大豆蛋白之后的血浆中出现了lunasin，而实验之前则检测不到。经过估算，50克大豆蛋白中所含有的lunasin平均有4.5%进入了血液。
那些没被消化彻底的“残余”
不仅是这些能够经受住消化酶的考验而直接进入血液的蛋白质具有生物活性。即使是那些扛不住消化酶的袭击而土崩瓦解的蛋白质，也可能产生不同的“生物活性”。也就是说，不同的蛋白即使被消化了，也不意味着就一定“没有区别”。
通常，蛋白质到了胃里就开始被消化，出了胃进入十二指肠的时候就变成了氨基酸以及各种长短不一的蛋白质片段的混合物。这些蛋白质小片段，小的由两三个氨基酸组成，多的可以达到几十个。在学术领域，它们被称为“多肽”，商品营销中又被称为“胜肽”。比如，两个氨基酸的叫二肽，三个氨基酸的叫三肽……
进入十二指肠的这些混合物开始被吸收进入血液，同时小肠中的消化液进一步把这些多肽分解得更小。与人们的直觉不符合的是，小肠对单个氨基酸的吸收不是最迅速的，而是二肽、三肽吸收更快。多肽们是被吸收还是被进一步消化分解成氨基酸，取决于吸收和消化的竞争。比如牛奶中最主要的两种蛋白质，乳清蛋白就很容易消化，而酪蛋白就比较慢。这样，乳清蛋白的吸收就主要以氨基酸或者二肽、三肽的形式，而酪蛋白就更容易以多肽的形式被吸收。1998年，法国巴黎大学的研究者在Biochimie上发表了一项研究。他们给健康常人食用酸奶或者牛奶，然后分别收集胃液、肠液和血液，来分析其中的多肽组成。在血液中，检测到到了两个来自酪蛋白的长链多肽的存在。
传统上，牛奶、大豆、鱼等食物仅仅被当作优质的蛋白质来源。近年来，越来越多的研究把目光对准了它们产生的多肽。大量具有各种各样“生物活性”的多肽被分离了出来，并在在体外实验和动物实验中显示了生理功能。虽然体外实验和动物实验未必能在人体内得到重现，这些多肽对于人体健康能够产生多大的作用的确还需要更多临床实验的验证，但是有两点是学术界广为接受的：不同的蛋白质能够生成具有不同生物活性的多肽；这些多肽可以被直接吸收进入血液系统。
2010年，日本学者在《农业与食品化学杂志》上发表了一篇论文。他们让志愿者吃下不同来源的蛋白质或者这些蛋白质的水解物，然后在不同的时间抽取他们的血液，分析其中的胰岛素以及各种氨基酸和二肽的含量。结果发现，在吃了不同的蛋白质、或者预先水解程度不同的同种蛋白质之后，各种氨基酸、二肽达到血液中的速度并不一样。而这种不同，会导致胰岛素分泌的差异，从而影响人体的生理状况。
这，意味着什么？
不同的蛋白质是不一样的。即使吃到肚子里，它们也不仅仅是满足人体的氨基酸需求那么简单。虽然像BBI或者lunasin这样特立独行的蛋白质很少见，但是当我们面对一种新的、人类知之甚少的蛋白，也不能简单地认为它就一定会被消化成氨基酸被吸收，从而不会产生“特别的”作用——当然，这种“特别作用”可能是好的，也可能是坏的。
即使是常见的牛奶、大豆、肉类的蛋白，多数会被消化成单个氨基酸而吸收，也还有一些顽强的片段以多肽的形式存在。这些多肽虽然可能只占吃下的蛋白质总量的一小部分，但是具有“生物活性”的“有效成分”往往并不需要占据量上的主导地位。
不过，需要注意的是，理论上的可行并不意味着打着“神奇蛋白”“活性多肽”旗号的商品就是“有效”的。当我们面对那些说得天花乱坠的的蛋白质或者多肽产品，以“各种蛋白质口服之后都没有区别”来否定也是不合理的。我们需要做的是，对生产者说：不要拿理论上的“可能”说话，请拿出具体的实验证据来。
呵呵，是啊，这个问题值得深思。转基因食品的风险不仅是转入的基因所表达的蛋白质有危害，而且还在于插入的基因破坏了受体植物的遗传性状，产生的影响是未知的。因为目前据我所了解的，目的基因与植物染色体的整合完全是随机的，因此可以说这完全是一种不负责任的行为。
楼主不吃转基因豆油是不现实的，除非你不在外面吃饭。。
是转帖的，忘了标注了。
不过我基本同意原帖作者的观点。
阮病毒的基因到现在还没发现，要整那玩意等人工合成，麻烦着呢。
这篇文章来自&&“科学松鼠会”， 上次我反驳某一位转基因的超级粉丝时候引用过，不过没引起重视。
在这里我一再强调科学家的职业道德，强烈反对那种对相反证据和意见采取选择性失明的做法，更反对对不同意见采取独裁主义。
不客气，欢迎参加讨论。目前正在考虑转基因的安全性问题。
呵呵，也是转帖。
俺好像不是在那里看到的，只是觉得不错，就转帖过来
具体地址：
蛋白质进肚全成氨基酸？让实验说话
http://songshuhui.net/archives/43522
科学松鼠会 云无心 发表于 14:25
其中的评价
阳光比特 说：
于 18:04& & 我是一个路人甲，我一直感觉（只能说感觉，因为没有理论更没有实验证明）蛋白质并不是绝对变成氨基酸才能被吸收。如果只那几十种氨基酸，中药就不会有什么效果。生物世界还有太多的未知，不要以为教科书上的就是绝对的正确。
因为我们对这个世界知道的太少，更应该对自然存一份敬畏之心，正因为如此，我们不能认同“转基因食品绝对安全“的武断结论，毕竟少数有限的动物实验永远代替不了大人群实验，毕竟科学技术本身就有其不可逾越的局限性，否则的话，核电站发生大规模核泄漏这样一个小概率事件竟然发生了，DDT竟然有那么持久、强烈的环境和健康毒害及蓄积危害。
有生吃的，也有熟食的。但毕竟吸收的蛋白质有不少还是有活性的，这一点不可否认。
中药的确有很多活性成分，包括多糖多肽生物碱等等。本文的意思是蛋白质是可以被消化道直接吸收的，纳豆激酶和免疫球蛋白等都可以在保持活性的前提下被吸收利用。
转基因技术和杂交育种有着本质的区别。杂交水稻用的都是亲缘关系很近的品质，人工授粉而得到的。而且从产生了可育的后代，说明杂交亲本应该属于同一“种”，这种操作产生的突变和染色体变异并不严重，只是利用了基因重组的原理。但是转基因却是把亲缘关系很远的物种的基因进行了重新组合，这本身就有悖于自然进化的规律，而插入导致的染色体变异和其他突变又无法控制。虽然很多问题并没有被证实，但是潜在的风险非常大。
我并不是反对发展转基因技术，而是反对在问题没搞清楚之前就全面铺开大面积应用和种植。一种技术要想真正发挥作用，必须是成熟的技术，必须有完善的符合自然规律的理论来指导。但是目前的转基因技术理论上远远没有达到这种水平。因此，必须把转基因植物放在实验室里，深入研究，搞清楚了才能商业化。这才是一种认真负责客观的科学态度。
那你敢吃杂交稻不,更别说还有什么射线诱变、化学诱变剂诱变的作物了
对啊，朊病毒就是生物学上所说的“蛋白酶抗性蛋白”，根本不消化的
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蛋白质化学一级结构测定.
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蛋白质化学一级结构测定.
官方公共微信蛋白质结构是指的空间结构。作为一类重要的生物，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的连接形成的，在形成蛋白质后，这些又被称为。蛋白质和之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥功能，蛋白质需要正确为一个特定，主要是通过大量的非相互作用（如氢键，，和）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）中，也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括学、等技术来解析蛋白质结构。
一定数量的残基对于发挥某一功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的中有所区别，一般约为200-380个残基，而的蛋白质平均长度比长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多形成；如由数千个分子聚合形成蛋。
蛋白质三维结构的三种显示方式。图中蛋白质为（triose phosphate isomerase）。左：显示全部，并以原子类型（碳原子为蓝绿色，氧原子为红色，氮原子为蓝色）；中：只显示主链，以类型标色（α螺旋为紫色，β折叠为黄色）；右：显示“溶剂可及表面”，以残基类型标色（氨基酸为红色，为蓝色，为绿色，非极性氨基酸为白色）。
蛋白质结构，从一级结构到四级结构
蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：
：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。
：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的形成的稳定结构，主要为和。
：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。
：用于描述由不同多肽链（）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。
除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或通常用进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化。
是通过（）来形成。中，肽键的形成是发生在的步骤。氨基酸链的两端，根据末端自由的成分，分别以“N末端”（或“氨基端”）和“C末端”（或“”）来表示。
定义不同类型的二级结构有不同的方法，最常用的方法是通过主链原子之间的氢键的排列方式来判断的。而在蛋白质完全折叠的状态下，这些氢键可以得到稳定。
主要是通过结构“非特异性”相互作用来形成。然而，只有当通过“特异性”相互作用（如盐桥，氢键以及间的堆积作用）固定到相应位置，所形成的三级结构才能稳定。对于外周，二硫键起到了关键的稳定作用；而对于细胞内蛋白质，则很少出现二硫键，因为中是还原环境，不利于二硫键的形成。
组成蛋白质的α-氨基酸单位，又称为氨基酸残基。R表示残基的侧链。
CO-R-N法则
α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“Cα”原子连接着4个不同类别的原子或：一个氨基、一个羧基、一个氢原子（图中略去氢原子）和一个条侧链（用“R”表示，以代表各种不同的氨基酸的侧链）。不完全符合这一特性的一个特例是，其Cα原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（的同手性）。由于没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看Cα原子，其他三个基团“CO-R-N”以顺时针方向排布。 侧链决定了20种α-氨基酸的化学性质，具体如下表：
带电（C），
极性（P），
疏水性（H）
（Alanine）
（Arginine）
（Asparagine）
（Aspartate）
（Cysteine）
（Glutamate）
（Glutamine）
（Glycine）
（Histidine）
（Isoleucine）
（Leucine）
（Lysine）
（Methionine）
（Phenylalanine）
（Proline）
（Serine）
（Threonine）
（Tryptophan）
（Tyrosine）
（Valine）
基于化学性质的不同，可以将20种天然氨基酸分成多个类别。重要的影响因子是侧链、/疏水性、大小等。不同侧链在水溶液环境中的相互作用在塑造和维持蛋白质结构中扮演着重要的角色。疏水性的侧链趋向于被包埋于蛋白质内部，形成疏水核心，稳定蛋白质结构；而亲水性的侧链则更多的是暴露于溶剂中。疏水性的残基包括亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和缬氨酸以及疏水性相对较弱的甘氨酸、丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸。带电侧链对于蛋白质结构的稳定性也非常重要，通过不同带电侧链之间形成离子键可以稳定结构，而如果结构内部有未配对的带电侧链则会大大减弱结构的稳定性；此外，带电残基有很强的亲水性，通常位于蛋白质表面。带正电的残基有赖氨酸和精氨酸，有时组氨酸也带正电荷；带负电的残基为谷氨酸和天冬氨酸。其余的氨基酸一般有带不同功能基团的较小的亲水侧链。如丝氨酸和苏氨酸侧链带羟基，谷氨酰胺和天冬酰胺带基。一些氨基酸具有特殊性质，如两个半胱氨酸之间能够通过侧链上的巯基连接而形成二硫键，脯氨酸为环状且构象比较固定，甘氨酸为最小氨基酸且构象最具可变性。
两个氨基酸通过脱水形成肽键
二面角φ和ψ的图示。其中黄色部分显示的是肽平面，而R1和R2分别表示左右两个残基的侧链。
两个氨基酸可以通过缩合反应结合在一起，并在两个氨基酸之间形成肽键。而不断地重复这一反应就可以形成一条很长的残基链（即）。这一反应是由在进程中所的。肽键虽然是，但具有部分的性质（由C=O双键中的π电子云与N原子上的发生导致），因此C-N键（即肽键）不能旋转，从而连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这一平面就被称为肽平面。而对应的肽二面角φ（肽平面绕N-Cα键的旋转角）和ψ（肽平面绕Cα-C1键的旋转角）有一定的取值范围；一旦所有残基的二面角确定下来，蛋白质的主链构象也就随之确定。根据每个残基的φ和ψ来做图，就可以得到，由于形成同一类二级结构的残基的二面角的值都限定在一定范围内，因此在拉氏图上就可以大致分辨残基参与形成哪一类二级结构。下表列出了肽键与对应类型单键以及氢键键长的比较。
平均长度（±30）
O-H --- O-H
N-H --- O=C
O-H --- O=C
肽或蛋白质的氨基酸序列（或残基序列）被称为一级结构。残基的标号总是从蛋白质的氨基端（没有参与形成肽键）开始。可以通过测定其对应的（更准确地说是）的碱基序列来间接确定（参见），但对于和，如二硫键形成、和等（通常被认为是一级结构的组成信息），则无法通过这种翻译法来测定；此外，也可以通过埃德曼降解法或来对蛋白质样品进行直接测序。
蛋白质一级结构简图。
早在1951年，第一个蛋白质结构解出前7年，鲍林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。α螺旋和β折叠都是将主链上的氢键和的一种方式。这两个二级结构仅依赖于主链骨架，即所有氨基酸的共同部分，这就解释了为什么这两个二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。随着越来越多的蛋白质结构得到解析，更多的二级结构被发现，如各类Loop和其他形式的螺旋。二级结构都有自己独特的几何构架，即二面角ψ和φ有特定的值，处于Ramachandran图的特定区域。二级结构还包括转角、Loop和其他一些不常见的二级结构元素（如310螺旋等）。除了有规则的二级结构以外，主链骨架的其他部分就被称为无规则卷曲。
从侧面看一个α螺旋，紫色细线表示氢键。
从羧基端看一个α螺旋。
两条反平行的β链所形成的β折叠，虚线表示氢键，箭头表示从氨基端到羧基端的方向。
二级结构元素通常被折叠为一个紧密形态，元素之间以各种类型的loop和转角相连。三级结构的形成驱动力通常是疏水残基的包埋，但其他相互作用，如氢键、离子键和二硫键等同样也可以稳定三级结构。三级结构包括所有的非共价相互作用（不包括二级结构），并定义了蛋白质的整体折叠，对于蛋白质功能来说是至关重要的。
四级结构是由两个或多个多肽链通过相互作用形成的结构。其中，单独的一条链就被称为。之间不一定要共价连接，但有一些亚基之间是通过二硫键来连接的。不是所有的蛋白质都有四级结构，许多蛋白可以以单体形式来发挥功能。四级结构的稳定性与三级结构处于同一水平。两个或多个亚基形成的统称为多聚体（multimer），如果是两个亚基则称或二体（dimer），三个亚基称或三体（trimer），以此类推。如果多聚体为相同的亚基组成，则加上“（homo-）”作为前缀，反之则用“（hetero-）”，如同源二聚体或异源三聚体。
侧链上的碳原子的命名
残基侧链上的原子根据希腊字母表的顺序（α、β、γ、δ、ε等）来命名，如Cα指的是对应残基上最接近羰基的碳原子，而Cβ则是次接近的。Cα通常被认为是主链骨架的组成原子。这些原子之间的键对应的二面角则相应以χ1、χ2、χ3等来命名，如赖氨酸侧链上第一、二个碳原子（即Cα和Cβ）之间共价键的二面角为χ1。侧链可以有多种不同的构象，每一种类型的残基都有几种比较稳定的侧链构象。
许多蛋白质都可以被分为多个结构组成单元，结构域就是这样一个组成单元。结构域一般可以自稳定，且常常独立进行折叠，而不需要蛋白质其他部分的参与；很多结构域都有自己独特的生物学功能。很多结构域并不是一个基因或对应蛋白质的独特结构单元，而往往是许多类蛋白质的共同结构单元。结构域常常是以其生物学功能来命名，如“钙离子结合结构域”；或以几类最初发现此结构域的蛋白名称衍生而来，如PDZ结构域（最初发现于PSD95、DlgA和ZO-1这三个蛋白质）。由于结构域自身可以稳定存在，因此可以将不同来源的结构域通过人为地结合在一起，形成杂合蛋白质。
结构花样（structural motif）同样是一种结构组成单元，它是由几个二级结构的特定组合（如螺旋-转角-螺旋）所组成；这些组合又被称为超二级结构。结构花样往往还包含有长度不同的loop区。
折叠类型则指的是整体的结构排列类型，如和。
尽管生物体可以表达数万种不同的蛋白质，但对应的结构域、结构花样与折叠类型的数量却少得多。一种合理的解释是，这是进化的结果；因为基因或基因的一部分可以在内被加倍或移动。也就是说，通过，一个结构域可以从相应蛋白质A移动到本不具有此结构域的蛋白质B上，而其发生的进化驱动力可能是由于该结构域对应的生物学功能趋向于被蛋白质B所利用。
从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白质折叠。一个序列特定的多肽链（折叠之前的蛋白质一般都被称为多肽链）一般折叠为一种特定构象（又称为天然构象）；但有时可以折叠为一种以上的构象，且这些不同构象具有不同的生物学活性。在内，许多蛋白质的正确折叠需要分子伴侣的帮助。
蛋白质折叠前后。
参见：、及
对蛋白质结构进行分类的方法有多种，有多个结构数据库（包括SCOP、CATH和FSSP）分别采用不同的方法进行结构分类。存放蛋白质结构的PDB数据库中就引用了SCOP的分类。对于大多数已分类的蛋白质结构来说，SCOP、CATH和FSSP的分类是相同的，但在一些结构中还有所区别。
参见：、及
专门存储蛋白质和分子结构的蛋白质数据库中，接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布，在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了核磁共振以外，还有一些被用于测定二级结构，包括圆二。是近年来兴起的一种获得低分辨率（低于5埃）蛋白质结构的方法，该方法最大的优点是适用于大型（如外壳、核糖体和蛋白纤维）的结构测定；并且在一些情况下也可获得较高分辨率的结构，如具有高对称性的病毒外壳和二维晶体。
解析不同分辨率的蛋白质结构中可能出现的问题（X射线晶体学）
分辨率（）
结构中可能出现的问题
单个原子坐标无意义
整体折叠可能是正确的，但很可能有错误存在。很多侧链摆放位置不正确。
整体折叠基本是正确的，除了位于结构表面的一些环状结构可能没有正确建模。长侧链的极性残基（Lys、Glu、Gln等）和小侧链残基（Ser、Val、Thr等）的侧链摆放位置有可能不正确。
与2.5 - 3.0类似，只是出现错误的情况更少。可以明显观察到水分子和小配基。
侧链摆放位置基本无误，甚至一些小的错误也可以被检测到。整体折叠，包括位于结构表面的环状结构，基本不可能出现错误。
在这一分辨率下，一般不会有结构错误。侧链异构体库和立体几何研究都是利用这一分辨率范围内的结构来进行的。
近年来，随着结构的兴起，大量的蛋白质结构获得了测定，为研究蛋白质的作用机理提供了重要的结构信息。
测定蛋白质序列比测定蛋白质结构容易得多，而蛋白质结构可以给出比序列多得多的关于其功能机制的信息。因此，许多方法被用于从序列预测结构。
二级结构预测
三级结构预测
：需要有同源的蛋白三级结构为基础进行预测。
“从头开始”（Ab initio）：只需要蛋白质序列即可进行结构预测。由于运算量大，需要有超级计算机来进行，或采用，如等。
四级结构预测：主要是预测蛋白质-蛋白质之间的相互作用方式。
与蛋白质结构相关的软件有很多，主要分为以下几类：
三维结构图形化显示。较为流行的有、、MolMol等。
三维结构解析。包括晶体结构解析、NMR结构解析和电镜结构解析。著名的有和等。
结构预测：
二级结构预测，如等。
三级结构预测，如等。
结构分析。这一类软件数量庞大，功能不同，各有特色，以下列出其中较为常用的一些功能和对应软件：
查找相似结构或进行结构比较，如；
根据蛋白质三维结构，对其物理化学性质进行分析，如用于静电势分布分析的；
对蛋白质三维结构的实验或理论模型进行检查以发现可能错误，如和；
分子动力学模拟，如；
蛋白质-蛋白质或蛋白质-配基之间相互作用分析，如。
更多软件可以在上查找。
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，表中显示的为氨基酸侧链的pKa值。
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如何利用贝叶斯计算法从NMR数据进行结构计算 ── Habeck M, Nilges M, Rieping W. . Physical review. E, Statistical, nonlinear, and soft matter physics. 2005, 72 (3 Pt 1): 031912.  .
查找实验测定或理论计算所获得的蛋白质结构中可能出现的错误的网络服务器
可以对蛋白质结构中Asn和Gln的异构体进行检查的网络服务器
出自A+医学百科 “蛋白质结构”条目
转载请保留此链接
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